Biokemi (Svenska)

de fyra huvudklasserna av molekyler i biokemi (ofta kallad biomolekyler) är kolhydrater, lipider, proteiner och nukleinsyror. Många biologiska molekyler är polymerer: i denna terminologi är monomerer relativt små makromolekyler som är kopplade till varandra för att skapa stora makromolekyler som kallas polymerer. När monomerer är sammankopplade för att syntetisera en biologisk polymer, genomgår de en process som kallas dehydreringssyntes. Olika makromolekyler kan samlas i större komplex, som ofta behövs för biologisk aktivitet.,

CarbohydratesEdit

Two of the main functions of carbohydrates are energy storage and providing structure., En av de vanliga sockerarterna som kallas glukos är kolhydrater, men inte alla kolhydrater är sockerarter. Det finns mer kolhydrater på jorden än någon annan känd typ av biomolecule; de används för att lagra energi och genetisk information, samt spela viktiga roller i cell till cell interaktioner och kommunikation.

den enklaste typen av kolhydrat är en monosackarid, som bland andra egenskaper innehåller kol, väte och syre, mestadels i ett förhållande av 1:2:1 (generaliserad formel CnH2nOn, där n är minst 3)., Glukos (C6H12O6) är en av de viktigaste kolhydraterna; andra inkluderar fruktos (C6H12O6), sockret som vanligtvis är förknippat med den söta smaken av frukt och deoxiribos (C5H10O4), en komponent av DNA. En monosackarid kan växla mellan acyklisk (öppen kedja) form och en cyklisk form. Den öppna kedjeformen kan omvandlas till en ring av kolatomer överbryggad av en syreatom skapad från karbonylgruppen i ena änden och hydroxylgruppen i en annan. Den cykliska molekylen har en hemiacetal eller hemiketalgrupp, beroende på om den linjära formen var en Aldos eller en ketos.,

i dessa cykliska former har ringen vanligtvis 5 eller 6 atomer. Dessa former kallas furanoser och pyranoser—i analogi med furan och pyran, de enklaste föreningarna med samma kol-syrering (även om de saknar kol-kol-dubbelbindningar av dessa två molekyler). Till exempel kan aldohexosglukosen bilda en hemiacetalbindning mellan hydroxylen på kol 1 och syret på kol 4, vilket ger en molekyl med en 5-ledad ring, kallad glukofuranos., Samma reaktion kan ske mellan kol 1 och 5 för att bilda en molekyl med en 6-ledad ring, kallad glukopyranos. Cykliska former med en 7-atomring som kallas heptoser är sällsynta.

två monosackarider kan förenas med en glykosidbindning eller eterbindning i en disackarid genom en dehydreringsreaktion under vilken en vattenmolekyl frigörs. Den omvända reaktionen i vilken den glykosidiska bindningen av en disackarid bryts i två monosackarider kallas hydrolys., Den mest kända disackariden är sackaros eller vanligt socker, som består av en glukosmolekyl och en fruktosmolekyl förenad med varandra. En annan viktig disackarid är laktos som finns i mjölk, bestående av en glukosmolekyl och en galaktosmolekyl. Laktos kan hydrolyseras av laktas, och brist i detta enzym resulterar i laktosintolerans.

När några (cirka tre till sex) monosackarider förenas, kallas det en oligosackarid (oligo – betyder ”få”). Dessa molekyler tenderar att användas som markörer och signaler, liksom att ha några andra användningsområden., Många monosackarider sammanfogade bildar en polysackarid. De kan sammanfogas i en lång linjär kedja, eller de kan grenas. Två av de vanligaste polysackariderna är cellulosa och glykogen, båda bestående av upprepade glukosmonomerer. Cellulosa är en viktig strukturell komponent i växtens cellväggar och glykogen används som en form av energilagring hos djur.

socker kan karakteriseras genom att ha reducerande eller icke-reducerande ändar. En reducerande ände av en kolhydrat är en kolatom som kan vara i jämvikt med den öppna kedjan aldehyd (Aldos) eller keto-formen (ketos)., Om monomerernas sammanfogning sker vid en sådan kolatom utbyts den fria hydroxigruppen i pyranos-eller furanosformen med en Oh-sidokedja av ett annat socker, vilket ger en fullständig acetal. Detta förhindrar att kedjan öppnas till aldehyd-eller keto-formen och gör den modifierade återstoden icke-reducerande. Laktos innehåller en reducerande ände vid dess glukosdel, medan galaktosmängden bildar en full acetal med C4-OH – gruppen glukos. Sackaros har ingen reducerande ände på grund av full acetalbildning mellan aldehydkol av glukos (C1) och keto-kolet av fruktos (C2).,

LipidsEdit

lipider omfattar ett brett spektrum av molekyler och är i viss mån en catchall för relativt vattenolösliga eller icke-polära föreningar av biologiskt ursprung, inklusive vaxer, fettsyror, fettsyraderiverade fosfolipider, sfingolipider, glykolipider och terpenoider (t.ex. retinoider och steroider). Vissa lipider är linjära, öppna kedjiga alifatiska molekyler, medan andra har ringstrukturer. Vissa är aromatiska (med en cyklisk och plan struktur) medan andra inte är. Vissa är flexibla, medan andra är styva.,

lipider är vanligtvis gjorda av en molekyl glycerol i kombination med andra molekyler. I triglycerider, huvudgruppen av bulklipider, finns en molekyl glycerol och tre fettsyror. Fettsyror anses vara monomeren i så fall och kan vara mättade (inga dubbelbindningar i kolkedjan) eller omättade (en eller flera dubbelbindningar i kolkedjan).

de flesta lipider har någon polär karaktär förutom att vara i stort sett nonpolär., I allmänhet är huvuddelen av deras struktur nonpolär eller hydrofob (”vattenskrämmande”), vilket innebär att den inte interagerar bra med polära lösningsmedel som vatten. En annan del av deras struktur är polär eller hydrofil (”vattenälskande”) och tenderar att associera med polära lösningsmedel som vatten. Detta gör dem amfifila molekyler (som har både hydrofoba och hydrofila portioner). När det gäller kolesterol är polargruppen bara-OH (hydroxyl eller alkohol). När det gäller fosfolipider är polargrupperna betydligt större och mer polära, som beskrivs nedan.,

lipider är en integrerad del av vår dagliga kost. De flesta oljor och mjölkprodukter som vi använder för matlagning och äta som smör, ost, ghee etc. består av fett. Vegetabiliska oljor är rika på olika fleromättade fettsyror (PUFA). Lipidhaltiga livsmedel genomgår matsmältning i kroppen och bryts i fettsyror och glycerol, som är de slutliga nedbrytningsprodukterna av fetter och lipider. Lipider, särskilt fosfolipider, används också i olika farmaceutiska produkter, antingen som samlösare (t. ex. i parenterala infusioner) eller annars som läkemedelsbärare (t. ex.,, i en liposom eller överförbar).

ProteinsEdit

proteiner är mycket stora molekyler—Makro-biopolymerer—gjorda av monomerer som kallas aminosyror., En aminosyra består av en alfa – kolatom fäst vid en aminogrupp, – NH2, en karboxylsyragrupp, – COOH (även om dessa existerar som –NH3+ och –COO− under fysiologiska förhållanden), en enkel väteatom och en sidokedja som vanligen betecknas som ”–R”. Sidokedjan ”R”är annorlunda för varje aminosyra, av vilken det finns 20 standard. Det är denna” r ” – grupp som gjorde varje aminosyra annorlunda, och sidokedjans egenskaper påverkar i hög grad den övergripande tredimensionella konformationen av ett protein., Vissa aminosyror har funktioner av sig själva eller i modifierad form; till exempel fungerar glutamat som en viktig neurotransmittor. Aminosyror kan förenas via en peptidbindning. I denna dehydreringssyntes avlägsnas en vattenmolekyl och peptidbindningen förbinder kväve av en aminosyras aminogrupp till kolet i den andra karboxylsyragruppen. Den resulterande molekylen kallas en dipeptid, och korta sträckor av aminosyror (vanligtvis färre än trettio) kallas peptider eller polypeptider. Längre sträckor förtjänar titeln proteiner., Som ett exempel innehåller det viktiga blodserumproteinet albumin 585 aminosyrarester.

proteiner kan ha strukturella och / eller funktionella roller., Till exempel är rörelser av proteinerna aktin och myosin i slutändan ansvariga för sammandragning av skelettmuskulaturen. En egenskap som många proteiner har är att de specifikt binder till en viss molekyl eller klass av molekyler—de kan vara extremt selektiva i vad de binder. Antikroppar är ett exempel på proteiner som fäster vid en specifik typ av molekyl. Antikroppar består av tunga och lätta kedjor. Två tunga kedjor skulle kopplas till två lätta kedjor genom disulfidbindningar mellan deras aminosyror., Antikroppar är specifika genom variation baserat på skillnader i n-terminaldomänen.

enzymbunden immunosorbentanalys (ELISA), som använder antikroppar, är en av de mest känsliga tester modern medicin använder för att detektera olika biomolekyler. Förmodligen är de viktigaste proteinerna emellertid enzymerna. Nästan varje reaktion i en levande cell kräver ett enzym för att sänka reaktionens aktiveringsenergi. Dessa molekyler känner igen specifika reaktantmolekyler som kallas substrat; de katalyserar sedan reaktionen mellan dem., Genom att sänka aktiveringsenergin påskyndar enzymet reaktionen med en hastighet av 1011 eller mer; en reaktion som normalt skulle ta över 3000 år för att slutföra spontant kan ta mindre än en sekund med ett enzym. Enzymet i sig används inte upp i processen och är fritt att katalysera samma reaktion med en ny uppsättning substrat. Med hjälp av olika modifierare kan enzymets aktivitet regleras, vilket möjliggör kontroll av cellens biokemi som helhet.

proteinets struktur beskrivs traditionellt i en hierarki på fyra nivåer., Den primära strukturen hos ett protein består av dess linjära sekvens av aminosyror; till exempel ” alanin-glycin-tryptofan-serin-glutamat-asparagin-glycin-lysin -…”. Sekundär struktur handlar om lokal morfologi (morfologi är studien av struktur). Vissa kombinationer av aminosyror tenderar att krypa upp i en spole som kallas en α-helix eller i ett ark som kallas en β-ark; vissa α-helixer kan ses i hemoglobin schematiska ovan. Tertiär struktur är hela den tredimensionella formen av proteinet. Denna form bestäms av sekvensen av aminosyror., Faktum är att en enda förändring kan ändra hela strukturen. Alfakedjan av hemoglobin innehåller 146 aminosyrarester; substitution av glutamatrester vid position 6 med en valinrester förändrar hemoglobinets beteende så mycket att det resulterar i sicklecellsjukdom. Slutligen handlar kvaternär struktur om strukturen hos ett protein med flera peptidunderenheter, som hemoglobin med sina fyra subenheter. Inte alla proteiner har mer än en subenhet.,

intagade proteiner bryts vanligtvis upp i enskilda aminosyror eller dipeptider i tunntarmen och absorberas sedan. De kan sedan förenas för att bilda nya proteiner., Mellanprodukter av glykolys, citronsyracykeln och pentosfosfatvägen kan användas för att bilda alla tjugo aminosyror, och de flesta bakterier och växter har alla nödvändiga enzymer för att syntetisera dem. Människor och andra däggdjur kan dock syntetisera endast hälften av dem. De kan inte syntetisera isoleucin, leucin, lysin, metionin, fenylalanin, treonin, tryptofan och valin. Eftersom de måste intas är dessa de essentiella aminosyrorna., Däggdjur har enzymerna för att syntetisera alanin, asparagin, aspartat, cystein, glutamat, glutamin, glycin, prolin, serin och tyrosin, de icke-essentiella aminosyrorna. Medan de kan syntetisera arginin och histidin, kan de inte producera det i tillräckliga mängder för unga, växande djur, och så anses dessa ofta vara essentiella aminosyror.

om aminogruppen avlägsnas från en aminosyra lämnar den bakom ett kolskelett som kallas en α-keto-syra., Enzymer som kallas transaminaser kan enkelt överföra aminogruppen från en aminosyra (vilket gör den till en α-keto-syra) till en annan α-keto-syra (vilket gör den till en aminosyra). Detta är viktigt i biosyntesen av aminosyror, som för många av de vägar, intermediärer från andra biokemiska vägar omvandlas till α-keto syra skelett, och sedan en aminogrupp tillsätts, ofta via transamination. Aminosyrorna kan sedan kopplas samman för att bilda ett protein.

en liknande process används för att bryta ner proteiner. Det hydrolyseras först i dess komponentaminosyror., Fri ammoniak (NH3), som finns som ammoniumjon (NH4+) i blod, är giftigt för livsformer. Det måste därför finnas en lämplig metod för att utsöndra den. Olika taktik har utvecklats i olika djur, beroende på djurens behov. Unicellulära organismer släpper helt enkelt ammoniak i miljön. På samma sätt kan benfisk släppa ammoniak i vattnet där det snabbt späds ut. I allmänhet omvandlar däggdjur ammoniaken till urea via ureacykeln.,

för att avgöra om två proteiner är relaterade, eller med andra ord för att bestämma om de är homologa eller inte, använder forskare sekvensjämförelsemetoder. Metoder som sekvensjusteringar och strukturella anpassningar är kraftfulla verktyg som hjälper forskare att identifiera homologier mellan relaterade molekyler. Relevansen av att hitta homologier bland proteiner går utöver att bilda ett evolutionärt mönster av proteinfamiljer. Genom att hitta hur liknande två proteinsekvenser är, förvärvar vi kunskap om deras struktur och därmed deras funktion.,

Nukleinsyrasedit

nukleinsyror, så kallade på grund av deras förekomst i cellulära kärnor, är det generiska namnet på familjen biopolymerer. De är komplexa biokemiska makromolekyler med hög molekylvikt som kan förmedla genetisk information i alla levande celler och virus., Monomererna kallas nukleotider, och var och en består av tre komponenter: en kväveheterocyklisk bas (antingen en purin eller en pyrimidin), ett pentossocker och en fosfatgrupp.

de vanligaste nukleinsyrorna är deoxiribonukleinsyra (DNA) och ribonukleinsyra (RNA). Fosfatgruppen och sockret i varje nukleotidbindning med varandra för att bilda ryggraden i nukleinsyran, medan sekvensen av kvävebaser lagrar informationen. De vanligaste kvävebaserna är adenin, cytosin, guanin, tymin och uracil. De kvävehaltiga baserna av varje sträng av en nukleinsyra kommer att bilda vätebindningar med vissa andra kvävebaser i en komplementär sträng av nukleinsyra (liknande en dragkedja)., Adenin binder med tymin och uracil, tymin binder endast med adenin, och cytosin och guanin kan binda endast med varandra. Adenin och tymin& adenin och Uracil innehåller två vätebindningar ,medan vätebindningar som bildas mellan cytosin och guanin är tre i antal.

bortsett från cellens genetiska material spelar nukleinsyror ofta en roll som andra budbärare, liksom att bilda basmolekylen för adenosintrifosfat (ATP), den primära energibärarmolekylen som finns i alla levande organismer., Dessutom är de kvävebaser som är möjliga i de två nukleinsyrorna olika: adenin, cytosin och guanin förekommer i både RNA och DNA, medan tymin endast förekommer i DNA och uracil uppträder i RNA.