cele patru clase principale de molecule în biochimie (adesea numite biomolecule) sunt carbohidrații, lipidele, proteinele și acizii nucleici. Multe molecule biologice sunt polimeri: în această terminologie, monomerii sunt macromolecule relativ mici care sunt legate între ele pentru a crea macromolecule mari cunoscute sub numele de polimeri. Când monomerii sunt legați împreună pentru a sintetiza un polimer biologic, aceștia suferă un proces numit sinteză de deshidratare. Diferite macromolecule se pot asambla în complexe mai mari, adesea necesare pentru activitatea biologică.,
CarbohydratesEdit
Two of the main functions of carbohydrates are energy storage and providing structure., Unul dintre zaharurile comune cunoscute sub numele de glucoză este carbohidrații, dar nu toți carbohidrații sunt zaharuri. Există mai mulți carbohidrați pe Pământ decât orice alt tip cunoscut de biomolecule; ele sunt folosite pentru a stoca energie și informații genetice, precum și pentru a juca roluri importante în interacțiunile și comunicațiile dintre celule și celule.cel mai simplu tip de carbohidrat este o monozaharidă, care, printre alte proprietăți, conține carbon, hidrogen și oxigen, mai ales într-un raport de 1:2:1 (Formula generalizată CnH2nOn, unde n este cel puțin 3)., Glucoza (C6H12O6) este unul dintre cei mai importanți carbohidrați; altele includ fructoza (C6H12O6), zahărul asociat în mod obișnuit cu gustul dulce al fructelor și dezoxiriboza (C5H10O4), o componentă a ADN-ului. O monozaharidă poate comuta între forma aciclică (cu lanț deschis) și o formă ciclică. Forma cu lanț deschis poate fi transformată într-un inel de atomi de carbon legat de un atom de oxigen creat din gruparea carbonil a unui capăt și gruparea hidroxil a altui. Ciclic molecula are o hemiacetal sau hemiketal grup, în funcție de formă liniară fost o aldoză sau un cetozei.,în aceste forme ciclice, inelul are de obicei 5 sau 6 atomi. Aceste forme se numesc furanoză și piranoză, respectiv-prin analogie cu furan și Piran, cei mai simpli compuși cu același inel carbon-oxigen (deși nu au legăturile duble carbon-carbon ale acestor două molecule). De exemplu, glucoza aldohexoză poate forma o legătură hemiacetală între hidroxil pe carbon 1 și oxigen pe carbon 4, rezultând o moleculă cu un inel cu 5 membri, numit glucofuranoză., Aceeași reacție poate avea loc între carbonii 1 și 5 pentru a forma o moleculă cu un inel cu 6 membri, numit glucopiranoză. Formele ciclice cu un inel de 7 atomi numit heptoze sunt rare.două monozaharide pot fi unite printr-o legătură glicozidică sau eterică într-o dizaharidă printr-o reacție de deshidratare în timpul căreia se eliberează o moleculă de apă. Reacția inversă în care legătura glicozidică a unui dizaharid este ruptă în două monozaharide se numește hidroliză., Cea mai cunoscută dizaharidă este zaharoza sau zahărul obișnuit, care constă dintr-o moleculă de glucoză și o moleculă de fructoză îmbinată. O altă dizaharidă importantă este lactoza găsită în lapte, constând dintr-o moleculă de glucoză și o moleculă de galactoză. Lactoza poate fi hidrolizată de lactază, iar deficiența acestei enzime duce la intoleranță la lactoză.când câteva (în jur de trei până la șase) monozaharide sunt unite, se numește oligozaharidă (oligo – însemnând „puțini”). Aceste molecule tind să fie utilizate ca markeri și semnale, precum și având alte utilizări., Multe monozaharide Unite formează o polizaharidă. Ele pot fi unite într-un lanț liniar lung sau pot fi ramificate. Două dintre cele mai comune polizaharide sunt celuloza și glicogenul, ambele constând din monomeri de glucoză repetabili. Celuloza este o componentă structurală importantă a pereților celulari ai plantei, iar glicogenul este utilizat ca formă de stocare a energiei la animale.
zahărul poate fi caracterizat prin faptul că are capete de reducere sau de reducere. Un capăt de reducere a unui carbohidrat este un atom de carbon care poate fi în echilibru cu aldehida cu lanț deschis (aldoză) sau forma ceto (cetoză)., Dacă îmbinarea monomerilor are loc la un astfel de atom de carbon, gruparea hidroxi liberă a formei de piranoză sau furanoză este schimbată cu un lanț lateral OH de alt zahăr, rezultând un acetal complet. Acest lucru împiedică deschiderea lanțului la forma aldehidă sau ceto și face ca reziduul Modificat să nu reducă. Lactoza conține un capăt reducător la partea sa de glucoză, în timp ce partea de galactoză formează un acetal complet cu grupul de glucoză C4-OH. Zaharoza nu are un capăt reducător datorită formării acetale complete între carbonul Aldehidic al glucozei (C1) și carbonul ceto al fructozei (C2).,
LipidsEdit
Structuri de unele lipide comune. În partea de sus sunt colesterolul și acidul oleic. Structura de mijloc este o trigliceridă compusă din oleoil, stearoil și lanțuri de palmitoil atașate la o coloană vertebrală de glicerol. În partea de jos este fosfolipidul comun, fosfatidilcolina.,
Lipidele cuprind o gamă diversă de molecule și-o anumită măsură este de a sublinia relativ insolubile în apă sau nepolare compuși de origine biologică, inclusiv ceruri, acizi grași, acid gras derivat fosfolipide, fitosteroli, glicolipidele, și terpenoide (de exemplu, retinoizi și steroizi). Unele lipide sunt molecule alifatice liniare, cu lanț deschis, în timp ce altele au structuri inelare. Unele sunt aromatice (cu o structură ciclică și plană), în timp ce altele nu sunt. Unele sunt flexibile, în timp ce altele sunt rigide.,lipidele sunt de obicei făcute dintr-o moleculă de glicerol combinată cu alte molecule. În trigliceride, principalul grup de lipide în vrac, există o moleculă de glicerol și trei acizi grași. Acizii grași sunt considerați monomer în acest caz și pot fi saturați (fără legături duble în lanțul de carbon) sau nesaturați (una sau mai multe legături duble în lanțul de carbon).majoritatea lipidelor au un caracter polar, pe lângă faptul că sunt în mare parte nepolare., În general, cea mai mare parte a structurii lor este nepolară sau hidrofobă („temându-se de apă”), ceea ce înseamnă că nu interacționează bine cu solvenții polari precum apa. O altă parte a structurii lor este polară sau hidrofilă („iubitoare de apă”) și va tinde să se asocieze cu solvenți polari precum apa. Acest lucru le face molecule amfifile (având atât porțiuni hidrofobe, cât și hidrofile). În cazul colesterolului, grupul polar este un simplu-OH (hidroxil sau alcool). În cazul fosfolipidelor, grupurile polare sunt considerabil mai mari și mai polare, așa cum este descris mai jos.,lipidele sunt o parte integrantă a dietei noastre zilnice. Cele mai multe uleiuri și produse lactate pe care le folosim pentru gătit și mănâncă ca unt, brânză, ghee etc., sunt compuse din grăsimi. Uleiurile vegetale sunt bogate în diferiți acizi grași polinesaturați (PUFA). Alimentele care conțin lipide suferă digestie în organism și sunt sparte în acizi grași și glicerol, care sunt produsele finale de degradare a grăsimilor și lipidelor. Lipidele, în special fosfolipidele, sunt de asemenea utilizate în diferite produse farmaceutice, fie ca co-solubilizanți (de exemplu, în perfuzii parenterale), fie ca componente purtătoare de medicamente (de exemplu,, într-un lipozom sau transferatunele).
ProteinsEdit
structura generală a unui α-aminoacid cu gruparea amino de pe stânga și carboxil pe dreapta.proteinele sunt molecule foarte mari-macro-biopolimeri-obținute din monomeri numiți aminoacizi., Un aminoacid constă dintr –un atom de carbon alfa atașat la o grupare amino, –NH2, o grupare a acidului carboxilic, –COOH (deși acestea există ca –NH3+ și− COO–în condiții fiziologice), un atom de hidrogen simplu și un lanț lateral denumit în mod obișnuit ca „- R”. Lanțul lateral ” R ” este diferit pentru fiecare aminoacid din care există 20 standard. Acest grup ” R ” a făcut ca fiecare aminoacid să fie diferit, iar proprietățile lanțurilor laterale influențează foarte mult conformația tridimensională globală a unei proteine., Unii aminoacizi au funcții de la sine sau într-o formă modificată; de exemplu, glutamatul funcționează ca un neurotransmițător important. Aminoacizii pot fi uniți printr-o legătură peptidică. În această sinteză de deshidratare, o moleculă de apă este îndepărtată și legătura peptidică conectează azotul grupării amino a unui aminoacid la carbonul grupării acidului carboxilic al celuilalt. Molecula rezultată se numește dipeptidă, iar întinderile scurte de aminoacizi (de obicei, mai puțin de treizeci) se numesc peptide sau polipeptide. Întinderile mai lungi merită titlul proteine., De exemplu, proteina serică importantă din sânge albumină conține 585 reziduuri de aminoacizi.
aminoacizi generici (1) în formă neutră, (2) așa cum există fiziologic și (3) uniți ca dipeptidă.
o schemă a hemoglobinei. Panglicile roșii și albastre reprezintă globina proteică; structurile verzi sunt grupurile heme.proteinele pot avea roluri structurale și / sau funcționale., De exemplu, mișcările proteinelor actină și miozină în cele din urmă sunt responsabile pentru contracția musculaturii scheletice. O proprietate pe care multe proteine o au este aceea că se leagă în mod specific de o anumită moleculă sau clasă de molecule—ele pot fi extrem de selective în ceea ce se leagă. Anticorpii sunt un exemplu de proteine care se atașează la un tip specific de moleculă. Anticorpii sunt compuși din lanțuri grele și ușoare. Două lanțuri grele ar fi legate de două lanțuri ușoare prin legături disulfidice între aminoacizii lor., Anticorpii sunt specifici prin variații bazate pe diferențele în domeniul n-terminal.testul imunosorbant legat de enzime (ELISA), care utilizează anticorpi, este unul dintre cele mai sensibile teste pe care medicina modernă le folosește pentru a detecta diferite biomolecule. Probabil cele mai importante proteine, cu toate acestea, sunt enzimele. Practic, fiecare reacție într-o celulă vie necesită o enzimă pentru a reduce energia de activare a reacției. Aceste molecule recunosc molecule reactante specifice numite substraturi; apoi catalizează reacția dintre ele., Prin scăderea energiei de activare, enzima accelerează această reacție cu o rată de 1011 sau mai mult; o reacție care în mod normal ar dura peste 3000 de ani pentru a se finaliza spontan ar putea dura mai puțin de o secundă cu o enzimă. Enzima în sine nu este utilizată în acest proces și este liberă să catalizeze aceeași reacție cu un nou set de substraturi. Folosind diferiți modificatori, activitatea enzimei poate fi reglată, permițând controlul biochimiei celulei în ansamblu.structura proteinelor este descrisă în mod tradițional într-o ierarhie de patru niveluri., Structura primară a unei proteine constă în secvența sa liniară de aminoacizi; de exemplu, ” alanină-glicină-triptofan-serină-glutamat-asparagină-glicină-lizină -…”. Structura secundară este preocupată de morfologia locală (morfologia fiind studiul structurii). Unele combinații de aminoacizi vor tinde să se curbeze într-o bobină numită α-helix sau într-o foaie numită β-foaie; unele α-helixes pot fi văzute în schema hemoglobinei de mai sus. Structura terțiară este întreaga formă tridimensională a proteinei. Această formă este determinată de secvența de aminoacizi., De fapt, o singură schimbare poate schimba întreaga structură. Lanțul alfa al hemoglobinei conține reziduuri de aminoacizi 146; înlocuirea reziduului de glutamat la poziția 6 cu un reziduu de valină modifică comportamentul hemoglobinei atât de mult încât are ca rezultat boala celulelor secera. În cele din urmă, structura cuaternară este preocupată de structura unei proteine cu subunități peptidice multiple, cum ar fi hemoglobina cu cele patru subunități ale acesteia. Nu toate proteinele au mai mult de o subunitate.,
Exemple de structuri proteice din Banca de Date Proteine
Membrii de familie de proteine, reprezentată de structurile de izomeraza domenii
Ingerate proteine sunt de obicei împărțite în single aminoacizi sau dipeptide în intestinul subțire și apoi absorbite. Ele pot fi apoi Unite pentru a forma noi proteine., Produsele intermediare de glicoliză, ciclul acidului citric și calea fosfatului de pentoză pot fi utilizate pentru a forma toți cei douăzeci de aminoacizi, iar majoritatea bacteriilor și plantelor posedă toate enzimele necesare pentru a le sintetiza. Cu toate acestea, oamenii și alte mamifere pot sintetiza doar jumătate dintre ele. Acestea nu pot sintetiza izoleucina, leucina, lizina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofanul și valina. Deoarece trebuie să fie ingerate, acestea sunt aminoacizii esențiali., Mamiferele posedă enzime pentru a sintetiza alanina, asparagina, aspartatul, cisteina, glutamatul, glutamina, glicina, prolina, serina și tirozina, aminoacizii neesențiali. În timp ce pot sintetiza arginina și histidina, nu o pot produce în cantități suficiente pentru animalele tinere, în creștere, astfel încât acestea sunt adesea considerate aminoacizi esențiali.dacă gruparea amino este îndepărtată dintr-un aminoacid, aceasta lasă în urmă un schelet de carbon numit acid α-ceto., Enzimele numite transaminaze pot transfera cu ușurință gruparea amino de la un aminoacid (făcându-l un acid α-ceto) la un alt acid α-ceto (făcându-l un aminoacid). Acest lucru este important în biosinteza aminoacizilor, deoarece pentru multe dintre căi, intermediarii din alte căi biochimice sunt transformați în scheletul acidului α-ceto și apoi se adaugă o grupare amino, adesea prin transaminare. Aminoacizii pot fi apoi legați împreună pentru a forma o proteină.un proces similar este utilizat pentru a descompune proteinele. Este mai întâi hidrolizat în aminoacizii componenți., Amoniacul liber (NH3), existent ca ion de amoniu (NH4+) în sânge, este toxic pentru formele de viață. Prin urmare, trebuie să existe o metodă adecvată de excreție a acesteia. Diferite tactici au evoluat la diferite animale, în funcție de nevoile animalelor. Organismele unicelulare eliberează pur și simplu amoniacul în mediu. De asemenea, peștele osos poate elibera amoniacul în apă unde este diluat rapid. În general, mamiferele transformă amoniacul în uree, prin ciclul ureei.,pentru a determina dacă două proteine sunt legate sau, cu alte cuvinte, pentru a decide dacă sunt omoloage sau nu, oamenii de știință folosesc metode de comparare a secvențelor. Metode precum alinierea secvențelor și alinierea structurală sunt instrumente puternice care ajută oamenii de știință să identifice omologiile între moleculele înrudite. Relevanța găsirii omologiilor printre proteine depășește formarea unui model evolutiv al familiilor de proteine. Descoperind cât de similare sunt două secvențe de proteine, dobândim cunoștințe despre structura lor și, prin urmare, despre funcția lor.,
Nucleici acidsEdit
structura acidului dezoxiribonucleic (ADN), imaginea prezinta monomeri de a fi puse împreună.acizii nucleici, așa-numiți datorită prevalenței lor în nucleele celulare, este numele generic al familiei de biopolimeri. Acestea sunt macromolecule biochimice complexe, cu greutate moleculară mare, care pot transmite informații genetice în toate celulele vii și virușii., Monomerii se numesc nucleotide și fiecare constă din trei componente: o bază heterociclică azotată (fie o purină, fie o pirimidină), un zahăr pentoză și o grupare fosfat.
elemente structurale ale componentelor comune ale acidului nucleic. Deoarece conțin cel puțin o grupare fosfat, compușii marcați nucleozid monofosfat, difosfat nucleozidic și trifosfat nucleozidic sunt toți nucleotide (nu pur și simplu nucleozide lipsite de fosfat).,cei mai comuni acizi nucleici sunt acidul dezoxiribonucleic (ADN) și acidul ribonucleic (ARN). Grupul fosfat și zahărul fiecărei legături nucleotidice între ele pentru a forma coloana vertebrală a acidului nucleic, în timp ce secvența bazelor azotate stochează informațiile. Cele mai frecvente baze azotate sunt adenina, citozina, guanina, timina și uracilul. Bazele azotate ale fiecărui fir al unui acid nucleic vor forma legături de hidrogen cu anumite alte baze azotate într-un fir complementar de acid nucleic (similar cu un fermoar)., Adenina se leagă de timină și uracil, timina se leagă numai de adenină, iar citozina și guanina se pot lega numai una de cealaltă. Adenina și timina & adenina și uracilul conțin două legături de hidrogen, în timp ce legăturile de hidrogen formate între citozină și guanină sunt trei la număr.în afară de materialul genetic al celulei, acizii nucleici joacă adesea un rol de mesageri secundari, precum și formarea moleculei de bază pentru adenozin trifosfat (ATP), molecula purtătoare de energie primară Găsită în toate organismele vii., De asemenea, bazele azotate posibile în cei doi acizi nucleici sunt diferite: adenina, citozina și guanina apar atât în ARN, cât și în ADN, în timp ce timina apare numai în ADN, iar uracilul apare în ARN.