as quatro principais classes de moléculas em Bioquímica (muitas vezes chamadas biomoléculas) são hidratos de carbono, lípidos, proteínas e ácidos nucleicos. Muitas moléculas biológicas são polímeros: nesta terminologia, monômeros são macromoléculas relativamente pequenas que estão ligadas entre si para criar grandes macromoléculas conhecidas como polímeros. Quando os monômeros são ligados para sintetizar um polímero biológico, eles passam por um processo chamado síntese de desidratação. Diferentes macromoléculas podem se reunir em complexos maiores, muitas vezes necessários para a atividade biológica.,
CarbohydratesEdit
Two of the main functions of carbohydrates are energy storage and providing structure., Um dos açúcares comuns conhecidos como glicose é carboidrato, mas nem todos os carboidratos são açúcares. Existem mais carboidratos na terra do que qualquer outro tipo conhecido de biomolécula; eles são usados para armazenar energia e informação genética, bem como para desempenhar papéis importantes nas interacções e comunicações celulares.
O tipo mais simples de hidratos de carbono é um monossacarídeo, que, entre outras propriedades contém carbono, hidrogênio e oxigênio, principalmente em uma proporção de 1:2:1 (generalized fórmula CnH2nOn, onde n é, pelo menos, 3)., A glicose (C6H12O6) é um dos carboidratos mais importantes; outros incluem frutose (C6H12O6), o açúcar comumente associado com o sabor doce dos frutos, e desoxirribose (C5H10O4), um componente do DNA. Um monossacarídeo pode alternar entre a forma acíclico (de cadeia aberta) e a forma cíclica. A forma de cadeia aberta pode ser transformada em um anel de átomos de carbono misturado por um átomo de oxigênio criado a partir do grupo carbonila de uma extremidade e do grupo hidroxilo de outra. A molécula cíclica tem um grupo hemiacetal ou hemiketal, dependendo se a forma linear era uma aldose ou uma cetose.,nestas formas cíclicas, o anel tem normalmente 5 ou 6 átomos. Estas formas são chamadas furanoses e piranoses, respectivamente – por analogia com Furano e Pirano, os compostos mais simples com o mesmo anel carbono-oxigênio (embora eles não possuem as ligações carbono-carbono duplas destas duas moléculas). Por exemplo, a glicose de Aldo-hexose pode formar uma ligação hemiacetal entre a hidroxila no carbono 1 e o oxigênio no carbono 4, produzindo uma molécula com um anel de 5 membros, chamado glucofuranose., A mesma reação pode ocorrer entre carbons 1 e 5 para formar uma molécula com um anel de 6 membros, chamado glucopiranose. Formas cíclicas com um anel de 7 átomos chamado heptoses são raras.
dois monossacáridos podem ser unidos por uma ligação glicosídica ou éter a um dissacárido através de uma reacção de desidratação durante a qual uma molécula de água é libertada. A reação reversa na qual a ligação glicosídica de um dissacárido é quebrada em dois monossacáridos é denominada hidrólise., O dissacarídeo mais conhecido é a sacarose ou o açúcar comum, que consiste numa molécula de glicose e uma molécula de frutose Unidas. Outro dissacarídeo importante é a lactose encontrada no leite, consistindo de uma molécula de glicose e uma molécula de galactose. A Lactose pode ser hidrolisada pela lactase e a deficiência desta enzima resulta em intolerância à lactose.
Quando alguns (cerca de três a seis) monossacáridos são unidos, é chamado de oligossacárido (oligossacárido). Estas moléculas tendem a ser usadas como marcadores e sinais, bem como tendo alguns outros usos., Muitos monossacarídeos unidos formam um polissacarídeo. Eles podem ser unidos em uma longa cadeia linear, ou eles podem ser ramificados. Dois dos polissacáridos mais comuns são a celulose e o glicogênio, ambos consistindo em monômeros de glicose repetitiva. A celulose é um importante componente estrutural das paredes celulares da planta e o glicogênio é usado como uma forma de armazenamento de energia em animais.o açúcar pode ser caracterizado por ter extremidades redutoras ou não redutoras. Uma extremidade redutora de um carboidrato é um átomo de carbono que pode estar em equilíbrio com o aldeído de cadeia aberta (aldose) ou forma de ceto (cetose)., Se a junção de monômeros ocorre em tal átomo de carbono, o grupo hidroxi livre da forma piranose ou furanose é trocado com uma cadeia Oh-side de outro açúcar, produzindo um acetal completo. Isto impede a abertura da cadeia à forma aldeído ou ceto e torna o resíduo modificado não redutor. A Lactose contém uma extremidade redutora na sua fracção glicose, enquanto que a fracção galactose forma um acetal completo com o Grupo C4-OH de glucose. A Saccharose não tem uma extremidade redutora devido à formação acetal completa entre o aldeído-carbono da glucose (C1) e o ceto-carbono da frutose (C2).,
LipidsEdit
estruturas de alguns lípidos comuns. No topo estão o colesterol e o ácido oleico. A estrutura do meio é um triglicérido composto por cadeias oleoíl, estearoíl e palmitoílo ligadas a uma espinha dorsal de glicerol. No fundo está o fosfolípido comum, fosfatidilcolina.,
Lipídios constituem uma variada gama de moléculas e, até certo ponto é um depósito de relativamente insolúveis em água ou apolar compostos de origem biológica, incluindo ceras, ácidos graxos, ácidos ácido-derivados de fosfolipídios, sphingolipids, glicolipídeos, e terpenóides (por exemplo, retinóides e esteróides). Alguns lípidos são lineares, moléculas alifáticas de cadeia aberta, enquanto outros possuem estruturas de anel. Alguns são aromáticos (com uma estrutura cíclica e planar), enquanto outros não. Alguns são flexíveis, enquanto outros são rígidos.,os lípidos
são geralmente produzidos a partir de uma molécula de glicerol combinada com outras moléculas. Nos triglicéridos, o principal grupo de lípidos a granel, existe uma molécula de glicerol e três ácidos gordos. Os ácidos gordos são considerados o monómero nesse caso, e podem ser saturados (sem ligações duplas na cadeia do carbono) ou insaturados (uma ou mais ligações duplas na cadeia do carbono).
A maioria dos lípidos tem algum caráter polar, além de ser em grande parte não-polar., Em geral, a maior parte de sua estrutura é não-Solar ou hidrofóbica (“temendo a água”), o que significa que não interage bem com solventes polares como a água. Outra parte de sua estrutura é polar ou hidrofílica (“amante da água”) e tenderá a associar-se com solventes polares como a água. Isto faz deles moléculas anfifílicas (com porções hidrofóbicas e hidrofílicas). No caso do colesterol, o Grupo polar é um mero –OH (hidroxilo ou álcool). No caso dos fosfolípidos, os grupos polares são consideravelmente maiores e mais polares, como descrito abaixo.,os lípidos são parte integrante da nossa dieta diária. A maioria dos óleos e produtos lácteos que usamos para cozinhar e comer como manteiga, queijo, ghee etc., são compostas por gorduras. Os óleos vegetais são ricos em vários ácidos gordos poli-insaturados (ácidos gordos polinsaturados). Alimentos contendo lípidos sofrem digestão dentro do corpo e são quebrados em ácidos gordos e glicerol, que são os produtos finais de degradação de gorduras e lípidos. Os lípidos, especialmente os fosfolípidos, também são usados em vários produtos farmacêuticos, seja como co-solubilizadores (por exemplo, em infusões parentéricas) ou como componentes Portadores de drogas (por exemplo:,, num lipossoma ou transfersome).
ProteinsEdit
A estrutura geral de um α-aminoácido com o grupo amino na esquerda e o grupo carboxilo à direita.as proteínas de
são moléculas muito grandes-macro—biopolímeros-feitas a partir de monómeros chamados aminoácidos., Um aminoácido consiste de um alfa átomo de carbono ligado a um grupo amino, –NH2, um grupo ácido carboxílico, –COOH (embora estas existem como –NH3+ e –COO− sob condições fisiológicas), um simples átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral comumente indicados como “–R”. A cadeia lateral ” R ” é diferente para cada aminoácido de que existem 20 padrão. É este grupo ” R ” que fez cada aminoácido diferente, e as propriedades das cadeias laterais influenciam grandemente a conformação tridimensional global de uma proteína., Alguns aminoácidos têm funções por si mesmos ou em uma forma modificada; por exemplo, o glutamato funciona como um neurotransmissor importante. Os aminoácidos podem ser unidos através de uma ligação peptídica. Nesta síntese de desidratação, uma molécula de água é removida e a ligação peptídica conecta o nitrogênio de um grupo aminoácido ao carbono do grupo carboxílico do outro. A molécula resultante é chamada de dipéptido, e trechos curtos de aminoácidos (geralmente, menos de trinta) são chamados peptídeos ou polipeptídeos. Longos períodos merecem as proteínas do título., Como exemplo, a importante proteína sérica albumina do sangue contém 585 resíduos de aminoácidos.
aminoácidos genéricos (1) em forma neutra, (2) Como existem fisiologicamente, e (3) Unidos como um dipéptido.
Um esquema de hemoglobina. As fitas vermelhas e azuis representam a proteína globina; as estruturas verdes são os grupos heme.as proteínas podem ter funções estruturais e / ou funcionais., Por exemplo, os movimentos das proteínas actina e miosina são, em última análise, responsáveis pela contração do músculo esquelético. Uma propriedade que muitas proteínas têm é que elas se ligam especificamente a uma determinada molécula ou classe de moléculas—elas podem ser extremamente seletivas no que elas se ligam. Os anticorpos são um exemplo de proteínas que se ligam a um tipo específico de molécula. Os anticorpos são compostos por cadeias pesadas e leves. Duas cadeias pesadas seriam ligadas a duas cadeias leves através de ligações de dissulfeto entre os seus aminoácidos., Os anticorpos são específicos através da variação baseada em diferenças no domínio N-terminal.o teste de imunoabsorção enzimática (ELISA), que utiliza anticorpos, é um dos testes mais sensíveis que a medicina moderna utiliza para detectar várias biomoléculas. Provavelmente as proteínas mais importantes, no entanto, são as enzimas. Praticamente todas as reações em uma célula viva requerem uma enzima para diminuir a energia de ativação da reação. Estas moléculas reconhecem moléculas reagentes específicas chamadas substratos; elas então catalisam a reação entre elas., Ao reduzir a energia de ativação, a enzima acelera essa reação por uma taxa de 1011 ou mais; uma reação que normalmente levaria mais de 3.000 anos para completar espontaneamente pode levar menos de um segundo com uma enzima. A enzima em si não é usada no processo e é livre para catalisar a mesma reação com um novo conjunto de substratos. Usando vários modificadores, a atividade da enzima pode ser regulada, permitindo o controle da bioquímica da célula como um todo.
A estrutura das proteínas é tradicionalmente descrita numa hierarquia de quatro níveis., A estrutura primária de uma proteína consiste na sua sequência linear de aminoácidos; por exemplo, “alanina-glicina-triptofano-serina-glutamato-asparagina-glicina-lisina-…”. A estrutura secundária preocupa-se com a morfologia local (sendo a morfologia o estudo da estrutura). Algumas combinações de aminoácidos tendem a enrolar-se em uma bobina chamada α-helix ou em uma folha chamada β-sheet; alguns α-héixes podem ser vistos no esquema de hemoglobina acima. Estrutura terciária é toda a forma tridimensional da proteína. Esta forma é determinada pela sequência de aminoácidos., Na verdade, uma única mudança pode mudar toda a estrutura. A cadeia alfa da hemoglobina contém 146 resíduos de aminoácidos; a substituição do resíduo de glutamato na posição 6 com um resíduo de valina altera o comportamento da hemoglobina tanto que resulta em anemia falciforme. Finalmente, a estrutura quaternária está preocupada com a estrutura de uma proteína com múltiplas subunidades peptídicas, como a hemoglobina com suas quatro subunidades. Nem todas as proteínas têm mais de uma subunidade.,
Exemplos de estruturas de proteínas a partir da Proteína de Banco de Dados
Membros de uma proteína da família, como representado pelas estruturas da isomerase domínios
Ingerido de proteínas são normalmente divididas em único amino-ácidos ou dipeptides no intestino delgado e, em seguida, absorvido. Eles podem então ser unidos para formar novas proteínas., Os produtos intermediários da glicólise, o ciclo do ácido cítrico e a via do fosfato de pentose podem ser usados para formar todos os vinte aminoácidos, e a maioria das bactérias e plantas possuem todas as enzimas necessárias para sintetizá-los. Humanos e outros mamíferos, no entanto, podem sintetizar apenas metade deles. Não podem sintetizar isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Porque eles devem ser ingeridos, estes são os aminoácidos essenciais., Os mamíferos possuem as enzimas para sintetizar alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina, os aminoácidos não essenciais. Enquanto eles podem sintetizar arginina e histidina, eles não podem produzi-lo em quantidades suficientes para animais jovens, em crescimento, e por isso estes são muitas vezes considerados aminoácidos essenciais.se o grupo amino é removido de um aminoácido, ele deixa para trás um esqueleto de carbono chamado ácido α-ceto., Enzimas chamadas transaminases podem facilmente transferir o grupo amino de um aminoácido (tornando-o um ácido α-ceto) para outro ácido α-ceto (tornando-o um aminoácido). Isto é importante na biossíntese de aminoácidos, como para muitas das vias, intermediários de outras vias bioquímicas são convertidos para o esqueleto do ácido α-ceto, e então um grupo amino é adicionado, muitas vezes através da transaminação. Os aminoácidos podem então ser ligados em conjunto para formar uma proteína.
um processo similar é usado para quebrar proteínas. É hidrolisado pela primeira vez em seus aminoácidos componentes., Amônia livre (NH3), existente como o íon amônio (NH4+) no sangue, é tóxica para formas de vida. Deve, portanto, existir um método adequado para a sua excreção. Diferentes táticas evoluíram em diferentes animais, dependendo das necessidades dos animais. Os organismos unicelulares simplesmente libertam a amônia no ambiente. Da mesma forma, os peixes ósseos podem libertar o amoníaco na água, onde é rapidamente diluído. Em geral, os mamíferos convertem o amoníaco em ureia, através do ciclo da ureia.,
A fim de determinar se duas proteínas estão relacionadas, ou em outras palavras para decidir se elas são homólogas ou não, os cientistas usam métodos de comparação de seqüências. Métodos como alinhamentos de sequência e alinhamentos estruturais são ferramentas poderosas que ajudam os cientistas a identificar homologias entre moléculas relacionadas. A relevância de encontrar homologias entre proteínas vai além de formar um padrão evolutivo de famílias proteicas. Ao descobrir como duas sequências de proteínas são semelhantes, adquirimos conhecimento sobre a sua estrutura e, portanto, a sua função.,
ácidos nucleicos edit
a estrutura do ácido desoxirribonucleico (ADN), a imagem mostra os monómeros que estão a ser reunidos.
ácidos nucleicos, chamados por causa de sua prevalência em núcleos celulares, é o nome genérico da família de biopolímeros. São macromoléculas bioquímicas complexas e de alto peso molecular que podem transmitir informação genética em todas as células vivas e vírus., Os monômeros são chamados nucleotídeos, e cada um consiste em três componentes: uma base heterocíclico azotada (purina ou pirimidina), um açúcar pentose e um grupo fosfato.
elementos estruturais de constituintes de ácidos nucleicos comuns. Como eles contêm pelo menos um grupo de fosfato, os compostos marcados como monofosfato nucleosido, difosfato nucleosido e trifosfato nucleosido são todos nucleótidos (não simplesmente nucleosidos sem fosfato).,
Os ácidos nucleicos mais comuns são o ácido desoxirribonucleico (ADN) e o ácido ribonucleico (ARN). O grupo fosfato e o açúcar de cada nucleótido se ligam entre si para formar a espinha dorsal do ácido nucleico, enquanto a sequência de bases azotadas armazena a informação. As bases azotadas mais comuns são adenina, citosina, guanina, timina e uracilo. As bases azotadas de cada cadeia de um ácido nucleico irão formar ligações de hidrogênio com certas outras bases azotadas em uma cadeia complementar de ácido nucleico (semelhante a um zíper)., A adenina liga-se à timina e ao uracilo, a timina liga-se apenas à adenina, e a citosina e a guanina podem ligar-se apenas uma à outra. Adenina e timina & adenina e Uracil contém duas ligações de hidrogênio ,enquanto ligações de hidrogênio formadas entre citosina e guanina são três em número.além do material genético da célula, ácidos nucleicos muitas vezes desempenham um papel como segundo mensageiro, bem como a formação da molécula base para o trifosfato de adenosina (ATP), a molécula principal portador de energia encontrada em todos os organismos vivos., Além disso, as bases azotadas possíveis nos dois ácidos nucleicos são diferentes: adenina, citosina e guanina ocorrem tanto no RNA quanto no DNA, enquanto a timina ocorre apenas no DNA e o uracilo ocorre no RNA.