funkcja
glikoliza zachodzi w cytozolu komórki. Jest to szlak metaboliczny, który tworzy ATP bez użycia tlenu, ale może wystąpić również w obecności tlenu. W komórkach, które wykorzystują oddychanie tlenowe jako główne źródło energii, pirogronian utworzony ze szlaku może być stosowany w cyklu kwasu cytrynowego i przejść przez fosforylację oksydacyjną, aby przejść utlenianie do dwutlenku węgla i wody., Nawet jeśli komórki wykorzystują głównie fosforylację oksydacyjną, glikoliza może służyć jako awaryjne wsparcie dla energii lub służyć jako etap przygotowania przed fosforylacją oksydacyjną. W tkankach silnie utleniających, takich jak serce, produkcja pirogronianu jest niezbędna do syntezy acetylo-CoA i syntezy l-jabłczanu. Służy jako prekursor wielu cząsteczek, takich jak mleczan, alanina i szczawiooctan.
glikoliza poprzedza fermentację kwasu mlekowego; pirogronian wytwarzany w pierwszym procesie służy jako warunek wstępny dla mleczanu wytwarzanego w drugim procesie., Fermentacja mlekowa jest głównym źródłem ATP w tkankach zwierzęcych o niskich wymaganiach metabolicznych i małych lub żadnych mitochondriach. W erytrocytach fermentacja kwasu mlekowego jest jedynym źródłem ATP, ponieważ brakuje im mitochondriów, a Dojrzałe krwinki czerwone mają niewielkie zapotrzebowanie na ATP. Inną częścią ciała, która całkowicie lub prawie całkowicie opiera się na glikolizie beztlenowej, jest soczewka oka, która jest pozbawiona mitochondriów, ponieważ ich obecność prowadziłaby do rozpraszania światła.,
chociaż mięśnie szkieletowe wolą katalizować glukozę do dwutlenku węgla i wody podczas ciężkich ćwiczeń, gdzie ilość tlenu jest niewystarczająca, mięśnie przechodzą jednocześnie glikolizę beztlenową wraz z fosforylacją oksydacyjną.
Regulacja
glukoza
ilość glukozy dostępnej w procesie reguluje glikolizę, która staje się dostępna przede wszystkim na dwa sposoby: Regulacja wychwytu zwrotnego glukozy lub Regulacja rozkładu glikogenu. Transportery glukozy (GLUT) transportują glukozę z zewnątrz komórki do wnętrza., Komórki zawierające GLUT mogą zwiększyć liczbę GLUT w błonie osocza komórki z matrycy wewnątrzkomórkowej, zwiększając tym samym wychwyt glukozy i podaż glukozy dostępnej do glikolizy. Istnieje pięć rodzajów glut. GLUT1 jest obecny w RBC, barierze krew-mózg i barierze krew-łożysko. GLUT2 znajduje się w wątrobie, komórkach beta trzustki, nerkach i przewodzie pokarmowym (GI). GLUT3 jest obecny w neuronach. GLUT4 znajduje się w adipocytach, sercu i mięśniach szkieletowych. GLUT5 specjalnie transportuje fruktozę do komórek., Inną formą regulacji jest rozkład glikogenu. Komórki mogą przechowywać dodatkową glukozę w postaci glikogenu, gdy poziom glukozy jest wysoki w osoczu komórki. I odwrotnie, gdy poziom jest niski, glikogen może być przekształcony z powrotem w glukozę. Rozkład glikogenu kontrolują dwa enzymy: fosforylaza glikogenu i syntaza glikogenu. Enzymy mogą być regulowane przez pętle sprzężenia zwrotnego glukozy lub 1-fosforanu glukozy, lub poprzez allosteryczną regulację metabolitów, lub z kontroli fosforylacji/defosforylacji.,
Regulatory allosteryczne i tlen
jak opisano wcześniej, wiele enzymów uczestniczy w szlaku glikolitycznym, przekształcając jeden związek pośredni w drugi. Kontrola tych enzymów, takich jak heksokinaza, fosfofruktokinaza, dehydrogenaza gliceroaldehydowo-3-fosforanowa i kinaza pirogronianowa, może regulować glikolizę. Ilość dostępnego tlenu może również regulować glikolizę. „Efekt Pasteura” opisuje, w jaki sposób dostępność tlenu zmniejsza efekt glikolizy, a zmniejszona dostępność prowadzi do przyspieszenia glikolizy, przynajmniej początkowo., Mechanizmy odpowiedzialne za ten efekt obejmują udział allosterycznych regulatorów glikolizy (enzymów, takich jak heksokinaza). „Efekt Pasteura” wydaje się występować głównie w tkankach o wysokich zdolnościach mitochondrialnych, takich jak miocyty lub hepatocyty, ale efekt ten nie jest powszechny w tkance oksydacyjnej, takiej jak komórki trzustki.
Indukcja enzymów
innym mechanizmem kontrolowania aktywności glikolitycznej jest transkrypcyjna kontrola aktywności enzymów glikolitycznych. Zmiana stężenia kluczowych enzymów pozwala komórce na zmianę i dostosowanie się do zmian stanu hormonalnego., Na przykład zwiększenie poziomu glukozy i insuliny może zwiększyć aktywność heksokinazy i kinazy pirogronianowej, zwiększając w ten sposób produkcję pirogronianu.
PFK-1
fruktoza 2,6-bisfosforan jest allosterycznym regulatorem PFK-1. Wysoki poziom 2,6-bisfosforanu fruktozy zwiększa aktywność PFK-1. Jego produkcja odbywa się poprzez działanie fosfofruktokinazy-2 (PFK-2). PFK-2 ma zarówno aktywność kinazy, jak i fosforylazy i może przekształcić 6 fosforanów fruktozy w 2,6-bisfosforan fruktozy i odwrotnie., Insulina defosforyluje PFK-2, a to aktywuje aktywność kinazy, która zwiększa poziom fruktozy 2,6-bisfosforanu, który następnie aktywuje PFK-1. Glukagon może również fosforylować PFK-2, a to aktywuje fosfatazę, która przekształca 2,6-bisfosforan fruktozy z powrotem do 6-fosforanu fruktozy. Reakcja ta zmniejsza poziom 2,6-bisfosforanu fruktozy i zmniejsza aktywność PFK-1.