cztery główne klasy cząsteczek w biochemii (często nazywane biomolecules) są węglowodany, lipidy, białka i kwasy nukleinowe. Wiele cząsteczek biologicznych to polimery: w tej terminologii monomery są stosunkowo małymi makrocząsteczkami, które są połączone ze sobą tworząc duże makrocząsteczki znane jako polimery. Gdy monomery są połączone ze sobą w celu syntezy polimeru biologicznego, przechodzą proces zwany syntezą dehydratacji. Różne makrocząsteczki mogą gromadzić się w większych kompleksach, często potrzebnych do aktywności biologicznej.,
CarbohydratesEdit
Two of the main functions of carbohydrates are energy storage and providing structure., Jednym z typowych cukrów znanych jako glukoza jest węglowodan, ale nie wszystkie węglowodany są cukrami. Na Ziemi jest więcej węglowodanów niż jakikolwiek inny znany rodzaj biomolekuł; są one używane do przechowywania energii i informacji genetycznej, a także odgrywają ważną rolę w interakcjach i komunikacji między komórkami.
najprostszym rodzajem węglowodanów jest monosacharyd, który między innymi zawiera węgiel, wodór i tlen, głównie w stosunku 1:2:1 (uogólniony wzór CnH2nOn, gdzie n wynosi co najmniej 3)., Glukoza (C6H12O6) jest jednym z najważniejszych węglowodanów; Inne to fruktoza (C6H12O6), cukier powszechnie kojarzony ze słodkim smakiem owoców, i deoksyryboza (C5H10O4), Składnik DNA. Monosacharyd może przełączać się między formą acykliczną (o otwartym łańcuchu) a formą cykliczną. Postać o otwartym łańcuchu może zostać przekształcona w pierścień atomów węgla pomostowany przez atom tlenu utworzony z grupy karbonylowej jednego końca i grupy hydroksylowej drugiego. Cząsteczka cykliczna ma grupę hemiacetalową lub hemiketalową, w zależności od tego, czy forma liniowa była aldozą czy ketozą.,
w tych formach cyklicznych pierścień ma zwykle 5 lub 6 atomów. Formy te nazywane są odpowiednio furanozami i piranozami-przez analogię z furanem i piranem, najprostszymi związkami o tym samym pierścieniu węgiel-tlen (choć brak im podwójnych wiązań węgiel-węgiel tych dwóch cząsteczek). Na przykład glukoza aldoheksozy może tworzyć Wiązanie hemiacetalowe między hydroksylem na węglu 1 i tlenem na węglu 4, dając cząsteczkę z 5-członowym pierścieniem, zwaną glukofuranozą., Ta sama reakcja może zachodzić między węglami 1 i 5, tworząc cząsteczkę z Pierścieniem 6-członowym, zwaną glukopiranozą. Formy cykliczne z 7-atomowym pierścieniem zwanym heptozami są rzadkie.
dwa monosacharydy mogą być połączone ze sobą wiązaniem glikozydowym lub Eterowym w disacharyd w wyniku reakcji dehydratacji, podczas której uwalniana jest cząsteczka wody. Reakcja odwrotna, w której Wiązanie glikozydowe disacharydu jest rozkładane na dwa monosacharydy, nazywana jest hydrolizą., Najbardziej znanym disacharydem jest sacharoza lub zwykły cukier, który składa się z połączonej cząsteczki glukozy i cząsteczki fruktozy. Innym ważnym disacharydem jest laktoza występująca w mleku, składająca się z cząsteczki glukozy i cząsteczki galaktozy. Laktoza może być hydrolizowana przez laktazę, a niedobór tego enzymu powoduje nietolerancję laktozy.
gdy kilka (około trzech do sześciu) monosacharydów są połączone, nazywa się oligosacharyd (oligo – co oznacza „kilka”). Cząsteczki te mają tendencję do stosowania jako markery i sygnały, a także mają inne zastosowania., Wiele monosacharydów połączonych ze sobą tworzy polisacharyd. Mogą być połączone ze sobą w jeden długi łańcuch liniowy lub mogą być rozgałęzione. Dwa z najczęstszych polisacharydów to celuloza i glikogen, oba składające się z powtarzających się monomerów glukozy. Celuloza jest ważnym składnikiem strukturalnym ścian komórkowych roślin, a glikogen jest wykorzystywany jako forma magazynowania energii u zwierząt.
cukier może charakteryzować się posiadaniem końców redukujących lub nie redukujących. Redukującym końcem węglowodanu jest atom węgla, który może być w równowadze z otwartym łańcuchem aldehydu (aldozy) lub ketozy (ketozy)., Jeśli w takim atomie węgla zachodzi łączenie monomerów, wolna grupa hydroksylowa postaci piranozy lub furanozy jest wymieniana z OH-bocznym łańcuchem innego cukru, dając pełny acetal. Zapobiega to otwarciu łańcucha do postaci aldehydu lub keto i sprawia, że zmodyfikowana pozostałość nie redukuje. Laktoza zawiera koniec redukujący w cząsteczce glukozy, podczas gdy cząsteczka galaktozy tworzy pełny acetal z grupą glukozy C4-OH. Sacharoza nie ma końca redukującego ze względu na pełne tworzenie się acetalu między węglem aldehydowym glukozy (C1) a keto węglem fruktozy (C2).,
LipidsEdit
struktury niektórych popularnych lipidów. Na szczycie znajdują się cholesterol i kwas oleinowy. Środkowa struktura to trójgliceryd złożony z łańcuchów oleoilowych, stearoilowych i palmitoilowych przyłączonych do szkieletu glicerolu. Na dole znajduje się wspólny fosfolipid, Fosfatydylocholina.,
lipidy składają się z różnych cząsteczek i w pewnym stopniu są chwytem dla stosunkowo nierozpuszczalnych w wodzie lub niepolarnych związków pochodzenia biologicznego, w tym wosków, kwasów tłuszczowych, fosfolipidów pochodzących z kwasów tłuszczowych, sfingolipidów, glikolipidów i terpenoidów (np. retinoidów i steroidów). Niektóre lipidy są liniowymi, otwartymi cząsteczkami alifatycznymi, podczas gdy inne mają struktury pierścieniowe. Niektóre są aromatyczne (o strukturze cyklicznej i planarnej), podczas gdy inne nie. Niektóre są elastyczne, podczas gdy inne są sztywne.,
lipidy są zwykle zbudowane z jednej cząsteczki glicerolu połączonej z innymi cząsteczkami. W trójglicerydach, głównej grupie lipidów luzem, znajduje się jedna cząsteczka glicerolu i trzy kwasy tłuszczowe. Kwasy tłuszczowe są uważane w tym przypadku za monomer i mogą być nasycone (brak podwójnych wiązań w łańcuchu węglowym) lub nienasycone (jedno lub więcej podwójnych wiązań w łańcuchu węglowym).
Większość lipidów ma charakter polarny, poza tym jest w dużej mierze niepolarna., Ogólnie rzecz biorąc, większość ich struktury jest niepolarna lub hydrofobowa („bojąca się wody”), co oznacza, że nie oddziałują dobrze z polarnymi rozpuszczalnikami, takimi jak woda. Inna część ich struktury jest polarna lub hydrofilowa („kochająca wodę”) i ma tendencję do kojarzenia się z polarnymi rozpuszczalnikami, takimi jak woda. To sprawia, że są to cząsteczki amfifilowe (posiadające zarówno część hydrofobową, jak i hydrofilową). W przypadku cholesterolu grupą polarną jest zwykłe-OH (hydroksylowe lub alkoholowe). W przypadku fosfolipidów grupy polarne są znacznie większe i bardziej polarne, jak opisano poniżej.,
lipidy są integralną częścią naszej codziennej diety. Większość olejów i produktów mlecznych, które używamy do gotowania i jedzenia, takich jak masło, ser, ghee itp., składają się z tłuszczów. Oleje roślinne są bogate w różne wielonienasycone kwasy tłuszczowe (PUFA). Pokarmy zawierające lipidy ulegają trawieniu w organizmie i są rozkładane na kwasy tłuszczowe i glicerol, które są końcowymi produktami degradacji tłuszczów i lipidów. Lipidy, zwłaszcza fosfolipidy, są również stosowane w różnych produktach farmaceutycznych, jako współrozpuszczacze (np. we wlewach pozajelitowych) lub jako składniki nośników leku (np.,, w liposomie lub transfersomie).
ProteinsEdit
ogólna struktura α-aminokwasu, z grupą aminową po lewej i grupą karboksylową po prawej.
białka to bardzo duże cząsteczki-makro-biopolimery-zbudowane z monomerów zwanych aminokwasami., Aminokwas składa się z atomu węgla Alfa przyłączonego do grupy aminowej, –NH2, grupy kwasu karboksylowego, –COOH (chociaż istnieją one jako –NH3+ i –COO− w warunkach fizjologicznych), prostego atomu wodoru i łańcucha bocznego powszechnie oznaczanego jako „–R”. Łańcuch boczny ” R ” jest inny dla każdego aminokwasu, którego jest 20 standardowych. To właśnie ta grupa ” R ” sprawiła, że każdy aminokwas był Inny, a właściwości łańcuchów bocznych znacznie wpływają na ogólną trójwymiarową konformację białka., Niektóre aminokwasy mają funkcje same w sobie lub w zmodyfikowanej formie; na przykład, glutaminian działa jako ważny neuroprzekaźnik. Aminokwasy mogą być łączone przez wiązanie peptydowe. W tej syntezie dehydratacji usuwa się cząsteczkę wody, a wiązanie peptydowe łączy azot z grupy aminowej jednego aminokwasu z węglem drugiej grupy kwasu karboksylowego. Otrzymaną cząsteczkę nazywa się dipeptydem, a krótkie odcinki aminokwasów (zwykle mniej niż trzydzieści) nazywane są peptydami lub polipeptydami. Dłuższe odcinki zasługują na tytuł., Jako przykład, ważna albumina białka w surowicy krwi zawiera 585 reszt aminokwasowych.
aminokwasy generyczne (1) w postaci neutralnej, (2) w postaci fizjologicznej i (3) połączone ze sobą jako dipeptyd.
schemat hemoglobiny. Czerwone i niebieskie wstążki reprezentują globinę białkową, zielone struktury to grupy hemu.
białka mogą pełnić rolę strukturalną i / lub funkcjonalną., Na przykład ruchy białek aktyny i miozyny są ostatecznie odpowiedzialne za skurcz mięśni szkieletowych. Jedną z właściwości wielu białek jest to, że specyficznie wiążą się z pewną cząsteczką lub klasą cząsteczek—mogą być bardzo selektywne w tym, co wiążą. Przeciwciała są przykładem białek, które przyłączają się do jednego określonego rodzaju cząsteczki. Przeciwciała składają się z ciężkich i lekkich łańcuchów. Dwa łańcuchy ciężkie byłyby połączone z dwoma łańcuchami lekkimi poprzez połączenia dwusiarczkowe między ich aminokwasami., Przeciwciała są swoiste poprzez zmienność opartą na różnicach w n-końcowej domenie.
Test immunosorbentu enzymatycznego (ELISA), który wykorzystuje przeciwciała, jest jednym z najbardziej czułych testów współczesnej medycyny do wykrywania różnych biomolekuł. Prawdopodobnie najważniejszymi białkami są jednak enzymy. Praktycznie każda reakcja w żywej komórce wymaga enzymu, aby obniżyć energię aktywacji reakcji. Cząsteczki te rozpoznają specyficzne reagujące cząsteczki zwane substratami; następnie katalizują reakcję między nimi., Poprzez obniżenie energii aktywacji, enzym przyspiesza tę reakcję z szybkością 1011 lub więcej; reakcja, która normalnie zajęłaby ponad 3000 lat, aby zakończyć się spontanicznie, może zająć mniej niż sekundę z enzymem. Sam enzym nie jest zużywany w procesie i jest wolny do katalizowania tej samej reakcji z nowym zestawem substratów. Za pomocą różnych modyfikatorów można regulować aktywność enzymu, umożliwiając kontrolę biochemii komórki jako całości.
struktura białek jest tradycyjnie opisana w hierarchii czterech poziomów., Podstawowa struktura białka składa się z jego liniowej sekwencji aminokwasów; na przykład ” alanina-glicyna-tryptofan-seryna-glutaminian-asparagina-glicyna-lizyna -…”. Struktura wtórna dotyczy morfologii lokalnej(morfologia jest badaniem struktury). Niektóre kombinacje aminokwasów mają tendencję do zwijania się w cewce zwanej helisą α lub w arkuszu zwanym arkuszem β; niektóre helisy α można zobaczyć na schemacie hemoglobiny powyżej. Trzeciorzędowa struktura to cały trójwymiarowy kształt białka. Kształt ten jest określony przez sekwencję aminokwasów., W rzeczywistości jedna zmiana może zmienić całą strukturę. Łańcuch Alfa hemoglobiny zawiera 146 reszt aminokwasowych; zastąpienie pozostałości glutaminianu w pozycji 6 pozostałością waliny zmienia zachowanie hemoglobiny tak bardzo, że prowadzi do choroby sierpowatej. Wreszcie, struktura czwartorzędowa dotyczy struktury białka z wieloma podjednostkami peptydowymi, jak hemoglobina z jej czterema podjednostkami. Nie wszystkie białka mają więcej niż jedną podjednostkę.,
spożywane białka są zwykle rozkładane na pojedyncze aminokwasy lub dipeptydy w jelicie cienkim, a następnie wchłaniane. Następnie można je połączyć, tworząc nowe białka., Pośrednie produkty glikolizy, cykl kwasu cytrynowego i Szlak fosforanu pentozy mogą być używane do tworzenia wszystkich dwudziestu aminokwasów, a większość bakterii i roślin posiada wszystkie niezbędne enzymy do ich syntezy. Ludzie i inne ssaki mogą jednak syntetyzować tylko połowę z nich. Nie mogą syntetyzować izoleucyny, leucyny, lizyny, metioniny, fenyloalaniny, treoniny, tryptofanu i waliny. Ponieważ muszą być spożywane, są to niezbędne aminokwasy., Ssaki posiadają enzymy do syntezy alaniny, asparaginy, asparaginianu, cysteiny, glutaminianu, glutaminy, glicyny, proliny, seryny i tyrozyny, zbędnych aminokwasów. Chociaż mogą syntetyzować argininę i histydynę, nie mogą produkować jej w wystarczających ilościach dla młodych, rosnących zwierząt, a więc są one często uważane za niezbędne aminokwasy.
jeśli grupa aminowa zostanie usunięta z aminokwasu, pozostawia on szkielet węglowy zwany kwasem α-ketonowym., Enzymy zwane transaminazami mogą łatwo przenosić grupę aminową z jednego aminokwasu (co czyni go kwasem α-keto) do innego kwasu α-keto (co czyni go aminokwasem). Jest to ważne w biosyntezie aminokwasów, ponieważ w wielu szlakach pośrednich z innych szlaków biochemicznych są przekształcane w szkielet kwasu α-ketonowego, a następnie dodaje się grupę aminową, często poprzez transaminację. Aminokwasy mogą być następnie połączone ze sobą, tworząc białko.
podobny proces stosuje się do rozkładu białek. Jest najpierw hydrolizowany do aminokwasów składowych., Wolny amoniak (NH3), istniejący jako Jon amonowy (NH4+) we krwi, jest toksyczny dla form życia. Musi zatem istnieć odpowiednia metoda jej wydalania. Różne taktyki ewoluowały u różnych zwierząt, w zależności od potrzeb zwierząt. Organizmy jednokomórkowe po prostu uwalniają amoniak do środowiska. Podobnie, kościste ryby mogą uwalniać amoniak do wody, gdzie jest szybko rozcieńczony. Ogólnie rzecz biorąc, Ssaki przekształcają amoniak w mocznik, poprzez cykl mocznikowy.,
aby określić, czy dwa białka są ze sobą spokrewnione, lub innymi słowy, aby zdecydować, czy są homologiczne, czy nie, naukowcy stosują metody porównywania sekwencji. Metody takie jak wyrównania sekwencji i wyrównania strukturalne są potężnymi narzędziami, które pomagają naukowcom zidentyfikować homologie między powiązanymi cząsteczkami. Znaczenie znalezienia homologii wśród białek wykracza poza tworzenie ewolucyjnego wzorca rodzin białek. Znajdując jak podobne są dwie sekwencje białkowe, zdobywamy wiedzę na temat ich struktury, a co za tym idzie ich funkcji.,
Nucleic acidsEdit
struktura kwasu deoksyrybonukleinowego (DNA), zdjęcie pokazuje monomery są połączone.
kwasy nukleinowe, tak zwane ze względu na ich występowanie w jądrach komórkowych, to ogólna nazwa rodziny biopolimerów. Są to złożone, wielocząsteczkowe makrocząsteczki biochemiczne, które mogą przekazywać informacje genetyczne we wszystkich żywych komórkach i wirusach., Monomery nazywane są nukleotydami, a każdy z nich składa się z trzech składników: azotowej heterocyklicznej Zasady (puryny lub pirymidyny), cukru pentozy i grupy fosforanowej.
Ponieważ zawierają co najmniej jedną grupę fosforanową, związki oznaczone monofosforan nukleozydów, difosforan nukleozydów i trójfosforan nukleozydów są nukleotydami (nie tylko nukleozydami pozbawionymi fosforanów).,
najczęstszymi kwasami nukleinowymi są kwas deoksyrybonukleinowy (DNA) i kwas rybonukleinowy (RNA). Grupa fosforanowa i cukier każdego nukleotydu łączą się ze sobą tworząc szkielet kwasu nukleinowego, podczas gdy sekwencja zasad azotowych przechowuje informacje. Najczęstsze Zasady azotowe to adenina, cytozyna, guanina, tymina i uracyl. Zasady azotowe każdej nici kwasu nukleinowego tworzą wiązania wodorowe z niektórymi innymi zasadami azotowymi w komplementarnej nici kwasu nukleinowego (podobnej do zamka błyskawicznego)., Adenina wiąże się z tyminą i uracylem, tymina wiąże się tylko z adeniną, a cytozyna i guanina mogą wiązać się tylko ze sobą. Adenina i tymina& adenina i uracyl zawierają dwa wiązania wodorowe ,podczas gdy wiązania wodorowe utworzone między cytozyną i guaniną są trzy.
oprócz materiału genetycznego komórki, kwasy nukleinowe często odgrywają rolę drugorzędowych przekaźników, a także tworzą cząsteczkę podstawową dla adenozynotrójfosforanu (ATP), pierwotnej cząsteczki nośnika energii występującej we wszystkich żywych organizmach., Również zasady azotowe możliwe w dwóch kwasach nukleinowych są różne: adenina, cytozyna i guanina występują zarówno w RNA, jak i DNA, podczas gdy tymina występuje tylko w DNA, a uracyl w RNA.