De vier belangrijkste klassen van moleculen in de biochemie (vaak biomoleculen genoemd) zijn koolhydraten, lipiden, eiwitten en nucleïnezuren. Vele biologische molecules zijn polymeren: in deze terminologie, zijn monomeren vrij kleine macromoleculen die samen worden verbonden om grote macromoleculen te creëren die als polymeren worden bekend. Wanneer de monomeren samen worden verbonden om een biologisch polymeer samen te stellen, ondergaan zij een proces genoemd dehydratatiesynthese. Verschillende macromoleculen kunnen assembleren in grotere complexen, vaak nodig voor biologische activiteit.,
CarbohydratesEdit
Two of the main functions of carbohydrates are energy storage and providing structure., Een van de gemeenschappelijke suikers bekend als glucose is koolhydraten, maar niet alle koolhydraten zijn suikers. Er zijn meer koolhydraten op aarde dan om het even welk ander bekend type van biomolecule; zij worden gebruikt om energie en genetische informatie op te slaan, evenals spelen belangrijke rollen in cel aan celinteractie en mededelingen.
het eenvoudigste type koolhydraat is een monosacharide, dat onder andere koolstof, waterstof en zuurstof bevat, meestal in een verhouding van 1:2:1 (gegeneraliseerde formule CnH2nOn, waarbij n ten minste 3 is)., De Glucose (C6H12O6) is één van de belangrijkste koolhydraten; anderen omvatten fructose (C6H12O6), de suiker algemeen geassocieerd met de zoete smaak van vruchten, en deoxyribose (C5H10O4), een component van DNA. Een monosaccharide kan schakelen tussen acyclische (open-keten) vorm en een cyclische vorm. De open-keten vorm kan worden omgezet in een ring van koolstofatomen overbrugd door een zuurstofatoom gemaakt uit de carbonylgroep van een uiteinde en de hydroxylgroep van een andere. De cyclische molecule heeft een hemiacetal of hemiketal Groep, afhankelijk van of de lineaire vorm een aldose of een ketose was.,
in deze cyclische vormen heeft de ring meestal 5 of 6 atomen. Deze vormen worden respectievelijk furanoses en pyranoses genoemd-naar analogie met furan en pyran, de eenvoudigste verbindingen met dezelfde koolstof-zuurstofring (hoewel ze de koolstof-koolstof dubbele bindingen van deze twee moleculen missen). Bijvoorbeeld, kan de aldohexose glucose een hemiacetal verbinding tussen hydroxyl op koolstof 1 en de zuurstof op koolstof 4 vormen, die een molecuul met een 5-membered ring opleveren, genoemd glucofuranose., Dezelfde reactie kan plaatsvinden tussen koolstof 1 en 5 om een molecuul te vormen met een 6-membered ring, genaamd glucopyranose. Cyclische vormen met een 7-atoom ring genaamd heptoses zijn zeldzaam.
twee monosachariden kunnen door een glycoside-of etherbinding tot een disacharide worden samengevoegd door een dehydratatiereactie waarbij een molecuul water vrijkomt. De omgekeerde reactie waarbij de glycosidebinding van een disaccharide in twee monosacchariden wordt gebroken wordt genoemd hydrolyse., De bekendste disaccharide is sucrose of gewone suiker, die bestaat uit een glucose-molecuul en een fructose-molecuul die met elkaar zijn verbonden. Een ander belangrijk disaccharide is lactose die in melk wordt gevonden, die uit een glucosemolecuul en een galactosemolecuul bestaat. Lactose kan gehydrolyseerd worden door lactase en een tekort aan dit enzym leidt tot lactose-intolerantie.
wanneer een paar (ongeveer drie tot zes) monosachariden zijn samengevoegd, wordt het een oligosacharide (oligo – wat “weinig”betekent) genoemd. Deze molecules neigen om als tellers en signalen, evenals het hebben van een ander gebruik te worden gebruikt., Veel monosachariden vormen samen een polysacharide. Ze kunnen worden samengevoegd in een lange lineaire keten, of ze kunnen worden vertakt. Twee van de meest voorkomende polysachariden zijn cellulose en glycogeen, beide bestaande uit herhalende glucosemonomeren. Cellulose is een belangrijk structureel onderdeel van de celwanden van planten en glycogeen wordt gebruikt als een vorm van energieopslag bij dieren.
suiker kan worden gekenmerkt door het hebben van reducerende of niet-reducerende uiteinden. Een reducerend uiteinde van een koolhydraat is een koolstofatoom dat in evenwicht kan zijn met de open-keten aldehyde (aldose) of keto-vorm (ketose)., Wanneer monomeren bij zo ‘ n koolstofatoom worden samengevoegd, wordt de vrije hydroxygroep van de pyranose-of furanosevorm uitgewisseld met een oh-zijketen van een andere suiker, waardoor een volledig acetaal ontstaat. Dit voorkomt het openen van de keten aan de aldehyde-of keto-vorm en maakt het gewijzigde residu niet-reducerend. Lactose bevat een reducerend uiteinde bij zijn glucose-groep, terwijl galactose een volledig acetaal vormt met de C4-OH-groep glucose. Saccharose heeft geen reducerend eind vanwege volledige acetalvorming tussen de aldehydekoolstof van glucose (C1) en de ketokoolstof van fructose (C2).,
LipidsEdit
structuren van enkele veel voorkomende lipiden. Bovenaan staan cholesterol en oliezuur. De middelste structuur is een triglyceride samengesteld uit oleoyl, stearoyl, en palmitoyl ketens vastgemaakt aan een glycerol backbone. Aan de onderkant is de gemeenschappelijke fosfolipide, phosphatidylcholine.,
lipiden omvatten een breed scala aan moleculen en vormen tot op zekere hoogte een verzamelplaats voor relatief in water onoplosbare of niet-polaire verbindingen van biologische oorsprong, waaronder wassen, vetzuren, fosfolipiden uit vetzuren, sphingolipiden, glycolipiden en terpenoïden (bv. retinoïden en steroïden). Sommige lipiden zijn lineaire, open-keten alifatische molecules, terwijl anderen ringstructuren hebben. Sommige zijn aromatisch (met een cyclische en vlakke structuur) terwijl andere dat niet zijn. Sommige zijn flexibel, terwijl andere Star zijn.,
lipiden worden gewoonlijk gemaakt van één molecuul glycerol gecombineerd met andere moleculen. In triglyceriden, de belangrijkste groep bulklipiden, is er één molecuul glycerol en drie vetzuren. Vetzuren worden in dat geval als monomeer beschouwd en kunnen verzadigd zijn (geen dubbele bindingen in de koolstofketen) of onverzadigd (een of meer dubbele bindingen in de koolstofketen).
De meeste lipiden hebben een polair karakter naast het feit dat ze grotendeels niet-polair zijn., In het algemeen is het grootste deel van hun structuur niet-polair of hydrofoob (“water-vrezend”), wat betekent dat het niet goed interageert met polaire oplosmiddelen zoals water. Een ander deel van hun structuur is polair of hydrofiel (“waterminnend”) en zal de neiging hebben om te associëren met polaire oplosmiddelen zoals water. Dit maakt hen amfifiele molecules (die zowel hydrophobic als hydrofiele delen hebben). In het geval van cholesterol is de poolgroep slechts EEN-OH (hydroxyl of alcohol). Bij fosfolipiden zijn de polaire groepen aanzienlijk groter en polair, zoals hieronder beschreven.,
lipiden zijn een integraal onderdeel van onze dagelijkse voeding. De meeste oliën en melkproducten die we gebruiken voor het koken en eten zoals boter, kaas, ghee etc., zijn samengesteld uit vetten. Plantaardige oliën zijn rijk aan verschillende meervoudig onverzadigde vetzuren (MOVZ). Lipide-bevattende voedingsmiddelen ondergaan vertering in het lichaam en worden gebroken in vetzuren en glycerol, die de uiteindelijke afbraakproducten van vetten en lipiden zijn. Lipiden, in het bijzonder fosfolipiden, worden ook gebruikt in verschillende farmaceutische producten, hetzij als co-solubilisatoren (bijv. in parenterale infusies) of anders als geneesmiddel dragercomponenten (bijv.,, in een liposoom of transfersoom).belangrijkste artikelen: proteïne en aminozuur
de algemene structuur van een α-aminozuur, met de aminogroep links en de carboxylgroep rechts.
eiwitten zijn zeer grote moleculen—macrobiopolymeren-gemaakt van monomeren die aminozuren worden genoemd., Een aminozuur bestaat uit een alfa –koolstofatoom in bijlage aan een aminogroep, –NH2, een carboxylzuurgroep, –COOH (hoewel deze bestaan als –NH3+ en− COO–onder fysiologische voorwaarden), een eenvoudig waterstofatoom, en een zijketen algemeen aangeduid als “- R”. De zijketen ” R ” is verschillend voor elk aminozuur waarvan er 20 standaard degenen zijn. Het is deze ” R ” groep die elk aminozuur verschillend maakte, en de eigenschappen van de zijketens beïnvloeden zeer de Algemene driedimensionale bouw van een proteã ne., Sommige aminozuren hebben functies op zichzelf of in een gewijzigde vorm; bijvoorbeeld, glutamaat functioneert als een belangrijke neurotransmitter. Aminozuren kunnen via een peptide band worden aangesloten. In deze dehydratatiesynthese, wordt een watermolecuul verwijderd en verbindt de peptide band de stikstof van de aminogroep van één aminozuur met de Koolstof van de andere carboxylic zure groep. De resulterende molecule wordt genoemd een dipeptide, en korte stukken aminozuren (gewoonlijk, minder dan dertig) worden genoemd peptiden of polypeptiden. Langere stukken verdienen de titel eiwitten., Als voorbeeld, bevat het belangrijke eiwitalbumine van het bloedserum 585 aminozuurresiduen.
Generieke aminozuren (1) in neutrale vorm, (2) zoals ze fysiologisch bestaan, en (3) samengevoegd als een dipeptide.
een schema van hemoglobine. De rode en blauwe linten vertegenwoordigen de eiwit globine; de groene structuren zijn de heemgroepen.
eiwitten kunnen structurele en / of functionele rollen hebben., Bijvoorbeeld, zijn de bewegingen van de proteã NEN actin en myosin uiteindelijk de oorzaak van de samentrekking van skeletachtige spier. Een eigenschap veel proteã NEN hebben is dat zij specifiek aan een bepaalde molecule of klasse van molecules binden-zij kunnen uiterst selectief in wat zij binden zijn. De antilichamen zijn een voorbeeld van proteã nen die aan één specifiek type van molecuul hechten. De antilichamen zijn samengesteld uit zware en lichte kettingen. Twee zware kettingen zouden aan twee lichte kettingen door disulfideverbanden tussen hun aminozuren worden verbonden., De antilichamen zijn specifiek door variatie die op verschillen in het n-einddomein wordt gebaseerd.
De enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA), die gebruik maakt van antilichamen, is een van de meest gevoelige tests die de moderne geneeskunde gebruikt om verschillende biomoleculen op te sporen. Waarschijnlijk zijn de belangrijkste eiwitten echter de enzymen. Vrijwel elke reactie in een levende cel vereist een enzym om de activeringsenergie van de reactie te verlagen. Deze molecules herkennen specifieke reactieve molecules genoemd substraten; zij katalyseren dan de reactie tussen hen., Door de activeringsenergie te verlagen versnelt het enzym die reactie met een snelheid van 1011 of meer; een reactie die normaal gesproken meer dan 3000 jaar nodig zou hebben om spontaan te voltooien, zou minder dan een seconde met een enzym kunnen duren. Het enzym zelf wordt niet gebruikt in het proces en is vrij om dezelfde reactie met een nieuwe reeks substraten te katalyseren. Gebruikend diverse modifiers, kan de activiteit van het enzym worden geregeld, die controle van de biochemie van de cel als geheel toelaten.
de structuur van eiwitten wordt traditioneel beschreven in een hiërarchie van vier niveaus., De primaire structuur van een eiwit bestaat uit zijn lineaire opeenvolging van aminozuren; bijvoorbeeld,”alanine-glycine-tryptofaan-serine-glutamaat-asparagine-glycine-lysine -…”. Secundaire structuur houdt zich bezig met lokale morfologie (morfologie is de studie van de structuur). Sommige combinaties van aminozuren zullen de neiging hebben om op te krullen in een spoel genaamd Een α-helix of in een blad genaamd Een β-blad; sommige α-helixen kunnen worden gezien in het hemoglobine schema hierboven. De tertiaire structuur is de volledige driedimensionale vorm van het eiwit. Deze vorm wordt bepaald door de opeenvolging van aminozuren., In feite kan een enkele verandering de hele structuur veranderen. De Alfa keten van hemoglobine bevat 146 aminozuurresiduen; substitutie van het glutamaat residu op positie 6 met een valine residu verandert het gedrag van hemoglobine zo sterk dat het resulteert in sikkelcelziekte. Ten slotte houdt de quaternaire structuur zich bezig met de structuur van een proteã ne met veelvoudige peptide subeenheden, zoals hemoglobine met zijn vier subeenheden. Niet alle eiwitten hebben meer dan één subeenheid.,
voorbeelden van eiwitstructuren uit de Eiwitdatabank
leden van een eiwitfamilie, zoals weergegeven door de structuren van de isomerasedomeinen
ingenomen eiwitten worden gewoonlijk in de dunne darm afgebroken tot enkelvoudige aminozuren of dipeptiden en vervolgens geabsorbeerd. Zij kunnen dan worden aangesloten om nieuwe proteã nen te vormen., De tussenproducten van glycolyse, de citroenzuurcyclus, en de weg van het pentosefosfaat kunnen worden gebruikt om alle twintig aminozuren te vormen, en de meeste bacteriën en installaties bezitten alle noodzakelijke enzymen om hen samen te stellen. Mensen en andere zoogdieren kunnen echter slechts de helft van hen synthetiseren. Zij kunnen isoleucine, leucine, lysine, methionine, fenylalanine, threonine, tryptofaan en valine niet synthetiseren. Omdat ze moeten worden ingenomen, zijn dit de essentiële aminozuren., De zoogdieren bezitten de enzymen om alanine, asparagine, aspartate, cysteine, glutamate, glutamine, glycine, proline, serine, en tyrosine, de niet-essentiële aminozuren samen te stellen. Terwijl zij arginine en histidine kunnen samenstellen, kunnen zij het niet in voldoende hoeveelheden voor jonge, groeiende dieren produceren, en zo worden deze vaak beschouwd als essentiële aminozuren.
als de aminogroep uit een aminozuur wordt verwijderd, laat deze een koolstofskelet achter dat α-ketozuur wordt genoemd., Enzymen die transaminasen worden genoemd, kunnen de aminogroep gemakkelijk overdragen van het ene aminozuur (waardoor het een α-ketozuur is) naar het andere α-ketozuur (waardoor het een aminozuur is). Dit is belangrijk in de biosynthese van aminozuren, aangezien voor veel van de wegen, tussenpersonen van andere biochemische wegen in het α-keto zure skelet worden omgezet, en dan een aminogroep wordt toegevoegd, vaak via transaminatie. De aminozuren kunnen dan samen worden verbonden om een proteã ne te vormen.
een soortgelijk proces wordt gebruikt om eiwitten af te breken. Het wordt eerst gehydrolyseerd tot de aminozuren waaruit het bestaat., Vrije ammoniak( NH3), bestaande als ammoniumion (NH4+) in bloed, is giftig voor levensvormen. Daarom moet er een geschikte methode bestaan om het uit te scheiden. Verschillende tactieken hebben zich ontwikkeld in verschillende dieren, afhankelijk van de behoeften van de dieren. Eencellige organismen geven de ammoniak gewoon vrij in het milieu. Ook beenvissen kunnen de ammoniak in het water afgeven, waar het snel verdund wordt. In het algemeen zetten zoogdieren ammoniak om in ureum, via de ureumcyclus.,
om te bepalen of twee eiwitten verwant zijn, of met andere woorden om te bepalen of ze homoloog zijn of niet, gebruiken wetenschappers sequentievergelijkingsmethoden. De methodes zoals opeenvolgingsalignments en structurele alignments zijn krachtige hulpmiddelen die wetenschappers helpen homologieën tussen verwante molecules identificeren. De relevantie van het vinden van homologieën onder proteã nen gaat verder dan het vormen van een evolutionair patroon van eiwitfamilies. Door te vinden hoe vergelijkbaar twee eiwitsequenties zijn, verwerven we kennis over hun structuur en dus hun functie.,
Nucleïnezuurdit
de structuur van deoxyribonucleïnezuur (DNA), de afbeelding toont de monomeren die worden samengesteld.
nucleïnezuren, zo genoemd vanwege hun prevalentie in cellulaire kernen, is de soortnaam van de familie van biopolymeren. Zij zijn complexe, biochemische macromoleculen met hoog moleculair gewicht die genetische informatie in alle levende cellen en virussen kunnen overbrengen., De monomeren worden nucleotiden genoemd, en elk bestaat uit drie componenten: een stikstofhoudende heterocyclische base (of een purine of een pyrimidine), een pentosesuiker, en een fosfaatgroep.
structurele elementen van gemeenschappelijke nucleïnezuurbestanddelen. Omdat ze ten minste één fosfaatgroep bevatten, zijn de verbindingen gemarkeerd nucleoside monofosfaat, nucleosidedifosfaat en nucleoside trifosfaat allemaal nucleotiden (niet alleen fosfaat-ontbrekende nucleosiden).,
de meest voorkomende nucleïnezuren zijn desoxyribonucleïnezuur (DNA) en ribonucleïnezuur (RNA). De fosfaatgroep en de suiker van elke nucleotideband met elkaar om de ruggengraat van het nucleïnezuur te vormen, terwijl de opeenvolging van stikstofhoudende basissen de informatie opslaat. De gemeenschappelijkste stikstofhoudende basen zijn adenine, cytosine, guanine, thymine, en uracil. De stikstofhoudende basen van elke streng van een nucleïnezuur vormen waterstofbindingen met bepaalde andere stikstofhoudende basen in een complementaire streng van nucleïnezuur (vergelijkbaar met een rits)., Adenine bindt met thymine en uracil, thymine bindt slechts met adenine, en cytosine en guanine kunnen slechts met elkaar binden. Adenine en Thymine & Adenine en Uracil bevatten twee waterstofbindingen, terwijl waterstofbindingen die worden gevormd tussen cytosine en guanine drie in aantal zijn.
naast het genetische materiaal van de cel spelen nucleïnezuren vaak een rol als tweede boodschappers en vormen ze het basismolecuul voor adenosine trifosfaat (ATP), het primaire energiedragermolecuul dat in alle levende organismen voorkomt., Ook, zijn de stikstofhoudende basen mogelijk in de twee nucleic zuren verschillend: adenine, cytosine, en guanine komen in zowel RNA als DNA voor, terwijl thymine slechts in DNA voorkomt en uracil in RNA voorkomt.