Le quattro classi principali di molecole in biochimica (spesso chiamate biomolecole) sono carboidrati, lipidi, proteine e acidi nucleici. Molte molecole biologiche sono polimeri: in questa terminologia, monomeri sono relativamente piccole macromolecole che sono collegati tra loro per creare grandi macromolecole noti come polimeri. Quando i monomeri sono collegati insieme per sintetizzare un polimero biologico, subiscono un processo chiamato sintesi di disidratazione. Diverse macromolecole possono assemblarsi in complessi più grandi, spesso necessari per l’attività biologica.,
CarbohydratesEdit
Two of the main functions of carbohydrates are energy storage and providing structure., Uno degli zuccheri comuni noti come glucosio è il carboidrato, ma non tutti i carboidrati sono zuccheri. Ci sono più carboidrati sulla Terra di qualsiasi altro tipo noto di biomolecola; sono usati per immagazzinare energia e informazioni genetiche, oltre a svolgere ruoli importanti nelle interazioni e nelle comunicazioni tra cellule.
Il tipo più semplice di carboidrati è un monosaccaride, che tra le altre proprietà contiene carbonio, idrogeno e ossigeno, principalmente in un rapporto di 1:2:1 (formula generalizzata CnH2nOn, dove n è almeno 3)., Il glucosio (C6H12O6) è uno dei carboidrati più importanti; altri includono il fruttosio (C6H12O6), lo zucchero comunemente associato al sapore dolce dei frutti e il desossiribosio (C5H10O4), un componente del DNA. Un monosaccaride può passare da una forma aciclica (a catena aperta) a una forma ciclica. La forma a catena aperta può essere trasformata in un anello di atomi di carbonio colmati da un atomo di ossigeno creato dal gruppo carbonilico di un’estremità e dal gruppo idrossilico di un altro. La molecola ciclica ha un gruppo emiacetale o emicetale, a seconda che la forma lineare fosse un aldoso o un chetoso.,
In queste forme cicliche, l’anello di solito ha 5 o 6 atomi. Queste forme sono chiamate furanosi e piranosi, rispettivamente-per analogia con furano e pirano, i composti più semplici con lo stesso anello carbonio-ossigeno (anche se mancano i doppi legami carbonio-carbonio di queste due molecole). Ad esempio, il glucosio aldoesoso può formare un legame emiacetale tra l’idrossile sul carbonio 1 e l’ossigeno sul carbonio 4, producendo una molecola con un anello a 5 membri, chiamato glucofuranosio., La stessa reazione può avvenire tra i carboni 1 e 5 per formare una molecola con un anello a 6 membri, chiamato glucopiranosio. Le forme cicliche con un anello a 7 atomi chiamato eptosi sono rare.
Due monosaccaridi possono essere uniti insieme da un legame glicosidico o etere in un disaccaride attraverso una reazione di disidratazione durante la quale viene rilasciata una molecola di acqua. La reazione inversa in cui il legame glicosidico di un disaccaride è rotto in due monosaccaridi è chiamato idrolisi., Il disaccaride più noto è il saccarosio o lo zucchero ordinario, che consiste in una molecola di glucosio e una molecola di fruttosio unite insieme. Un altro importante disaccaride è il lattosio presente nel latte, costituito da una molecola di glucosio e una molecola di galattosio. Il lattosio può essere idrolizzato dalla lattasi e la carenza di questo enzima provoca intolleranza al lattosio.
Quando alcuni (circa tre a sei) monosaccaridi sono uniti, è chiamato un oligosaccaride (oligo – che significa “pochi”). Queste molecole tendono ad essere utilizzate come marcatori e segnali, oltre ad avere altri usi., Molti monosaccaridi uniti formano un polisaccaride. Possono essere uniti insieme in una lunga catena lineare o possono essere ramificati. Due dei polisaccaridi più comuni sono la cellulosa e il glicogeno, entrambi costituiti da monomeri di glucosio ripetuti. La cellulosa è un importante componente strutturale delle pareti cellulari della pianta e il glicogeno viene utilizzato come forma di accumulo di energia negli animali.
Lo zucchero può essere caratterizzato dall’avere estremità riducenti o non riducenti. Un’estremità riducente di un carboidrato è un atomo di carbonio che può essere in equilibrio con l’aldeide a catena aperta (aldosa) o la forma cheto (chetosi)., Se l’unione dei monomeri avviene in un tale atomo di carbonio, il gruppo idrossi libero della forma piranosio o furanosio viene scambiato con una catena OH-side di un altro zucchero, producendo un acetale completo. Ciò impedisce l’apertura della catena all’aldeide o alla forma cheto e rende il residuo modificato non riducente. Il lattosio contiene un’estremità riducente alla sua porzione di glucosio, mentre la porzione di galattosio forma un acetale completo con il gruppo C4-OH di glucosio. Il saccarosio non ha un’estremità riducente a causa della piena formazione acetale tra il carbonio aldeidico del glucosio (C1) e il cheto carbonio del fruttosio (C2).,
LipidsEdit
Strutture di alcuni lipidi comuni. In cima ci sono il colesterolo e l’acido oleico. La struttura centrale è un trigliceride composto da oleoyl, stearoyl e palmitoyl catene attaccate a una spina dorsale di glicerolo. Nella parte inferiore è il fosfolipide comune, fosfatidilcolina.,
I lipidi comprendono una vasta gamma di molecole e in una certa misura sono un catchall per composti relativamente insolubili in acqua o non polari di origine biologica, tra cui cere, acidi grassi, fosfolipidi derivati dagli acidi grassi, sfingolipidi, glicolipidi e terpenoidi (ad esempio, retinoidi e steroidi). Alcuni lipidi sono molecole alifatiche lineari a catena aperta, mentre altri hanno strutture ad anello. Alcuni sono aromatici (con una struttura ciclica e planare) mentre altri non lo sono. Alcuni sono flessibili, mentre altri sono rigidi.,
I lipidi sono solitamente costituiti da una molecola di glicerolo combinata con altre molecole. Nei trigliceridi, il gruppo principale dei lipidi sfusi, c’è una molecola di glicerolo e tre acidi grassi. Gli acidi grassi sono considerati il monomero in quel caso e possono essere saturi (nessun doppio legame nella catena del carbonio) o insaturi (uno o più doppi legami nella catena del carbonio).
La maggior parte dei lipidi ha un carattere polare oltre ad essere in gran parte non polare., In generale, la maggior parte della loro struttura è non polare o idrofobica (“temendo l’acqua”), il che significa che non interagisce bene con i solventi polari come l’acqua. Un’altra parte della loro struttura è polare o idrofila (“amante dell’acqua”) e tenderà ad associarsi a solventi polari come l’acqua. Questo li rende molecole anfifiliche (aventi sia porzioni idrofobiche che idrofile). Nel caso del colesterolo, il gruppo polare è un semplice-OH (idrossile o alcol). Nel caso dei fosfolipidi, i gruppi polari sono considerevolmente più grandi e più polari, come descritto di seguito.,
I lipidi sono parte integrante della nostra dieta quotidiana. La maggior parte degli oli e dei prodotti lattiero-caseari che usiamo per cucinare e mangiare come burro,formaggio, ghee ecc., sono composti di grassi. Gli oli vegetali sono ricchi di vari acidi grassi polinsaturi (PUFA). Gli alimenti contenenti lipidi subiscono la digestione all’interno del corpo e sono suddivisi in acidi grassi e glicerolo, che sono i prodotti di degradazione finale di grassi e lipidi. I lipidi, in particolare i fosfolipidi, sono utilizzati anche in vari prodotti farmaceutici, sia come co-solubilizzanti (ad esempio, nelle infusioni parenterali) o come componenti portanti di farmaci (ad esempio,, in un liposoma o transfersome).
ProteineEdit
La struttura generale di un α-amminoacido, con il gruppo amminico a sinistra e il gruppo carbossilico a destra.
Le proteine sono molecole molto grandi—macro-biopolimeri—a base di monomeri chiamati amminoacidi., Un amminoacido è costituito da un atomo di carbonio alfa attaccato ad un gruppo amminico, –NH2, un gruppo acido carbossilico, –COOH (sebbene questi esistano come –NH3+ e –COO− in condizioni fisiologiche), un semplice atomo di idrogeno e una catena laterale comunemente indicata come “–R”. La catena laterale ” R ” è diversa per ogni amminoacido di cui ce ne sono 20 standard. È questo gruppo ” R ” che ha reso diverso ogni amminoacido e le proprietà delle catene laterali influenzano notevolmente la conformazione tridimensionale complessiva di una proteina., Alcuni aminoacidi hanno funzioni da soli o in forma modificata; ad esempio, il glutammato funziona come un importante neurotrasmettitore. Gli amminoacidi possono essere uniti tramite un legame peptidico. In questa sintesi di disidratazione, una molecola d’acqua viene rimossa e il legame peptidico collega l’azoto del gruppo amminico di un amminoacido al carbonio del gruppo acido carbossilico dell’altro. La molecola risultante è chiamata dipeptide e brevi tratti di amminoacidi (di solito meno di trenta) sono chiamati peptidi o polipeptidi. Tratti più lunghi meritano il titolo proteine., Ad esempio, l’importante albumina della proteina del siero del sangue contiene 585 residui di aminoacidi.
Amminoacidi generici (1) in forma neutra, (2) come esistono fisiologicamente e (3) uniti insieme come dipeptide.
Uno schema dell’emoglobina. I nastri rossi e blu rappresentano la globina proteica; le strutture verdi sono i gruppi eme.
Le proteine possono avere ruoli strutturali e / o funzionali., Ad esempio, i movimenti delle proteine actina e miosina in definitiva sono responsabili della contrazione del muscolo scheletrico. Una proprietà che molte proteine hanno è che si legano specificamente a una certa molecola o classe di molecole—possono essere estremamente selettive in ciò che legano. Gli anticorpi sono un esempio di proteine che si attaccano a un tipo specifico di molecola. Gli anticorpi sono composti da catene pesanti e leggere. Due catene pesanti sarebbero collegate a due catene leggere attraverso legami disolfuro tra i loro amminoacidi., Gli anticorpi sono specifici attraverso la variazione basata sulle differenze nel dominio N-terminale.
Il saggio immunoassorbente legato all’enzima (ELISA), che utilizza anticorpi, è uno dei test più sensibili che la medicina moderna utilizza per rilevare varie biomolecole. Probabilmente le proteine più importanti, tuttavia, sono gli enzimi. Praticamente ogni reazione in una cellula vivente richiede un enzima per abbassare l’energia di attivazione della reazione. Queste molecole riconoscono molecole reagenti specifici chiamati substrati; poi catalizzano la reazione tra di loro., Abbassando l’energia di attivazione, l’enzima accelera quella reazione di una velocità di 1011 o più; una reazione che normalmente richiederebbe oltre 3.000 anni per completare spontaneamente potrebbe richiedere meno di un secondo con un enzima. L’enzima stesso non viene utilizzato nel processo ed è libero di catalizzare la stessa reazione con un nuovo set di substrati. Utilizzando vari modificatori, l’attività dell’enzima può essere regolata, consentendo il controllo della biochimica della cellula nel suo complesso.
La struttura delle proteine è tradizionalmente descritta in una gerarchia di quattro livelli., La struttura primaria di una proteina consiste nella sua sequenza lineare di aminoacidi; per esempio,”alanina-glicina-triptofano-serina-glutammato-asparagina-glicina-lisina -…”. La struttura secondaria riguarda la morfologia locale (la morfologia è lo studio della struttura). Alcune combinazioni di aminoacidi tenderanno ad arricciarsi in una bobina chiamata α-elica o in un foglio chiamato β-foglio; alcune α-eliche possono essere viste nello schema dell’emoglobina sopra. La struttura terziaria è l’intera forma tridimensionale della proteina. Questa forma è determinata dalla sequenza di aminoacidi., In effetti, una singola modifica può cambiare l’intera struttura. La catena alfa dell’emoglobina contiene 146 residui di aminoacidi; la sostituzione del residuo di glutammato in posizione 6 con un residuo di valina modifica il comportamento dell’emoglobina così tanto da provocare una malattia falciforme. Infine, la struttura quaternaria riguarda la struttura di una proteina con più subunità peptidiche, come l’emoglobina con le sue quattro subunità. Non tutte le proteine hanno più di una subunità.,
Esempi di strutture proteiche da Protein Data Bank
Membri di una famiglia di proteine, come rappresentato dalle strutture dell’isomerasi domini
Ingerito proteine sono di solito suddivisi in singoli amminoacidi o dipeptidi nel piccolo intestino e quindi assorbito. Possono quindi essere uniti per formare nuove proteine., I prodotti intermedi della glicolisi, il ciclo dell’acido citrico e la via del pentoso fosfato possono essere utilizzati per formare tutti e venti gli amminoacidi e la maggior parte dei batteri e delle piante possiede tutti gli enzimi necessari per sintetizzarli. Gli esseri umani e altri mammiferi, tuttavia, possono sintetizzare solo la metà di essi. Non possono sintetizzare isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Perché devono essere ingeriti, questi sono gli aminoacidi essenziali., I mammiferi possiedono gli enzimi per sintetizzare alanina, asparagina, aspartato, cisteina, glutammato, glutammina, glicina, prolina, serina e tirosina, gli amminoacidi non essenziali. Mentre possono sintetizzare l’arginina e l’istidina, non possono produrla in quantità sufficienti per gli animali giovani e in crescita, e quindi questi sono spesso considerati aminoacidi essenziali.
Se il gruppo amminico viene rimosso da un amminoacido, lascia dietro di sé uno scheletro di carbonio chiamato α-cheto acido., Gli enzimi chiamati transaminasi possono facilmente trasferire il gruppo amminico da un amminoacido (rendendolo un acido α-cheto) ad un altro acido α-cheto (rendendolo un amminoacido). Questo è importante nella biosintesi degli amminoacidi, come per molti dei percorsi, intermedi da altre vie biochimiche vengono convertiti nello scheletro acido α-cheto, e quindi viene aggiunto un gruppo amminico, spesso tramite transaminazione. Gli amminoacidi possono quindi essere collegati tra loro per formare una proteina.
Un processo simile viene utilizzato per abbattere le proteine. Viene prima idrolizzato nei suoi amminoacidi componenti., L’ammoniaca libera (NH3), esistente come ion ammonio (NH4+) nel sangue, è tossica per le forme di vita. Deve quindi esistere un metodo adatto per espellerlo. Diverse tattiche si sono evolute in diversi animali, a seconda delle esigenze degli animali. Gli organismi unicellulari rilasciano semplicemente l’ammoniaca nell’ambiente. Allo stesso modo, i pesci ossei possono rilasciare l’ammoniaca nell’acqua dove viene rapidamente diluita. In generale, i mammiferi convertono l’ammoniaca in urea, attraverso il ciclo dell’urea.,
Per determinare se due proteine sono correlate, o in altre parole per decidere se sono omologhe o meno, gli scienziati usano metodi di confronto delle sequenze. Metodi come allineamenti di sequenza e allineamenti strutturali sono potenti strumenti che aiutano gli scienziati a identificare le omologie tra molecole correlate. La rilevanza di trovare omologie tra le proteine va oltre la formazione di un modello evolutivo di famiglie proteiche. Scoprendo quanto siano simili due sequenze proteiche, acquisiamo conoscenza della loro struttura e quindi della loro funzione.,
Acidi nucleicimodifica
La struttura dell’acido desossiribonucleico (DNA), l’immagine mostra i monomeri messi insieme.
Gli acidi nucleici, cosiddetti a causa della loro prevalenza nei nuclei cellulari, sono il nome generico della famiglia dei biopolimeri. Sono macromolecole biochimiche complesse e ad alto peso molecolare che possono trasmettere informazioni genetiche in tutte le cellule viventi e virus., I monomeri sono chiamati nucleotidi e ciascuno è costituito da tre componenti: una base eterociclica azotata (una purina o una pirimidina), uno zucchero pentoso e un gruppo fosfato.
Elementi strutturali di costituenti di acidi nucleici comuni. Poiché contengono almeno un gruppo fosfato, i composti contrassegnati nucleoside monofosfato, nucleoside difosfato e nucleoside trifosfato sono tutti nucleotidi (non semplicemente nucleosidi privi di fosfato).,
Gli acidi nucleici più comuni sono l’acido desossiribonucleico (DNA) e l’acido ribonucleico (RNA). Il gruppo fosfato e lo zucchero di ciascun nucleotide si legano l’uno con l’altro per formare la spina dorsale dell’acido nucleico, mentre la sequenza di basi azotate memorizza le informazioni. Le basi azotate più comuni sono adenina, citosina, guanina, timina e uracile. Le basi azotate di ciascun filamento di un acido nucleico formeranno legami idrogeno con alcune altre basi azotate in un filamento complementare di acido nucleico (simile a una cerniera)., L’adenina si lega con timina e uracile, la timina si lega solo con l’adenina e la citosina e la guanina possono legarsi solo l’una con l’altra. Adenina e timina& Adenina e uracile contengono due legami idrogeno ,mentre i legami idrogeno formati tra citosina e guanina sono tre in numero.
A parte il materiale genetico della cellula, gli acidi nucleici spesso svolgono un ruolo come secondi messaggeri, oltre a formare la molecola base per l’adenosina trifosfato (ATP), la molecola primaria portatrice di energia presente in tutti gli organismi viventi., Inoltre, le basi azotate possibili nei due acidi nucleici sono diverse: adenina, citosina e guanina si verificano sia nell’RNA che nel DNA, mentre la timina si verifica solo nel DNA e l’uracile si verifica nell’RNA.