a biokémiai molekulák négy fő osztálya (gyakran biomolekuláknak nevezik) szénhidrátok, lipidek, fehérjék és nukleinsavak. Sok biológiai molekula polimerek: ebben a terminológiában a monomerek viszonylag kis makromolekulák, amelyek összekapcsolódnak a polimerek néven ismert nagy makromolekulák létrehozásához. Amikor a monomerek összekapcsolódnak egy biológiai polimer szintézisével, egy dehidratációs szintézisnek nevezett folyamaton mennek keresztül. A különböző makromolekulák nagyobb komplexekben gyűlhetnek össze, amelyek gyakran szükségesek a biológiai aktivitáshoz.,
CarbohydratesEdit
Two of the main functions of carbohydrates are energy storage and providing structure., Az egyik közös cukor, amelyet glükóznak neveznek, szénhidrát, de nem minden szénhidrát cukor. Több szénhidrát van a Földön, mint bármely más ismert biomolekulánál; ezeket az energia és a genetikai információ tárolására használják, valamint fontos szerepet játszanak a sejt-sejt kölcsönhatásokban és kommunikációban.
a szénhidrát legegyszerűbb típusa egy monoszacharid, amely többek között szén -, hidrogén-és oxigént tartalmaz, többnyire 1:2:1 arányban (generalizált képlet CnH2nOn, ahol n legalább 3)., A glükóz (C6H12O6) az egyik legfontosabb szénhidrát; mások közé tartozik a fruktóz (C6H12O6), a gyümölcs édes ízéhez általában kapcsolódó cukor, valamint a dezoxiribóz (C5H10O4), a DNS egyik összetevője. A monoszacharid válthat az aciklikus (nyílt láncú) forma és a ciklikus forma között. A nyitott láncú forma az egyik vég karbonilcsoportjából és a másik hidroxilcsoportjából létrehozott oxigénatom által áthidalt szénatomok gyűrűjévé alakítható. A ciklikus molekula hemiacetális vagy hemiketális csoporttal rendelkezik, attól függően, hogy a lineáris forma aldóz vagy ketóz volt-e.,
ezekben a ciklikus formákban a gyűrű általában 5 vagy 6 atomot tartalmaz. Ezeket a formákat furanózisoknak, illetve piranózisoknak nevezik-a furánnal és a piránnal analóg módon, a legegyszerűbb vegyületek ugyanazzal a szén-oxigén gyűrűvel (bár hiányzik a két molekula szén-szén kettős kötése). Például az aldohexóz glükóz hemiacetális kapcsolatot képezhet az 1-es szén hidroxilja és a 4-es szén oxigénje között, így egy 5 tagú gyűrűvel rendelkező molekulát, úgynevezett glükofuranózt eredményez., Ugyanez a reakció történhet az 1-es és az 5-ös szén között, hogy egy 6 tagú gyűrűvel rendelkező molekulát képezzen, amelyet glükopiranóznak neveznek. A ciklikus formák egy 7-atom gyűrűvel, úgynevezett heptózisokkal ritkák.
két monoszacharid összekapcsolható glikozid vagy éter kötéssel egy diszacharidba egy dehidrációs reakció révén, amelynek során egy vízmolekula szabadul fel. A fordított reakciót, amelyben a diszacharid glikozidos kötése két monoszacharidra bomlik, hidrolízisnek nevezzük., A legismertebb diszacharid a szacharóz vagy a közönséges cukor, amely egy glükózmolekulából és egy fruktóz molekulából áll. Egy másik fontos diszacharid a tejben található laktóz, amely glükózmolekulából és galaktóz molekulából áll. A laktózt laktáz hidrolizálhatja, ennek az enzimnek a hiánya laktóz intoleranciát eredményez.
amikor néhány (körülbelül három-hat) monoszacharid csatlakozik, oligoszacharidnak (oligo – jelentése “kevés”) nevezik. Ezeket a molekulákat általában markerekként és jelekként használják, valamint más felhasználásokkal is rendelkeznek., Sok monoszacharid együtt poliszacharidot képez. Össze lehet őket kötni egy hosszú lineáris láncban, vagy elágazhatnak. A két leggyakoribb poliszacharid a cellulóz és a glikogén, mindkettő ismétlődő glükózmonomerekből áll. A cellulóz fontos szerkezeti eleme a növényi sejtfalaknak, a glikogént pedig az állatok energiatárolásának egyik formájaként használják.
a cukor redukáló vagy nem redukáló végekkel jellemezhető. A szénhidrát redukáló vége olyan szénatom, amely egyensúlyban lehet a nyitott láncú aldehiddel (aldóz) vagy keto formával (ketóz)., Ha a monomerek összekapcsolása ilyen szénatomnál történik, akkor a piranóz vagy furanóz forma szabad hidroxi-csoportját egy másik cukor Oh-oldalláncával cserélik, teljes acetált eredményezve. Ez megakadályozza, hogy a lánc az aldehid vagy keto formába nyíljon, és a módosított maradékot nem redukálja. A laktóz glükóztartalmának redukáló végét tartalmazza, míg a galaktóz-rész teljes acetált képez a C4-OH glükózcsoporttal. A szacharóznak nincs redukáló vége a glükóz (C1) aldehidszénje és a fruktóz (C2) keto-szén közötti teljes acetálképződés miatt.,
LipidsEdit
néhány közös lipid szerkezete. A tetején a koleszterin és az olajsav. A középső szerkezet egy triglicerid, amely oleoilból, sztearoilból és palmitoil láncokból áll, amelyek a glicerin gerincéhez kapcsolódnak. Alul van a közös foszfolipid, foszfatidil-kolin.,
a lipidek sokféle molekulát tartalmaznak, és bizonyos mértékig a biológiai eredetű, viszonylag vízben oldhatatlan vagy nempoláris vegyületek, beleértve a viaszokat, zsírsavakat, zsírsavakból származó foszfolipideket, szfingolipideket, glikolipideket és terpenoidokat (pl. retinoidokat és szteroidokat). Egyes lipidek lineáris, nyitott láncú alifás molekulák, míg mások gyűrűs szerkezetűek. Néhányuk aromás (ciklikus és sík szerkezetű), míg mások nem. Egyesek rugalmasak, míg mások merevek.,
a lipidek általában egy glicerin molekulából készülnek, más molekulákkal kombinálva. A trigliceridek, a fő csoport az ömlesztett lipidek, van egy molekula glicerin és három zsírsavak. Ebben az esetben a zsírsavak monomernek tekinthetők, telítettek lehetnek (nincs kettős kötés a szénláncban) vagy telítetlenek (egy vagy több kettős kötés a szénláncban).
a legtöbb lipidnek van néhány poláris karaktere, amellett, hogy nagyrészt nempoláris., Általában szerkezetük nagy része nem poláris vagy hidrofób (“vízfélő”), ami azt jelenti, hogy nem kölcsönhatásba lép jól a poláris oldószerekkel, például a vízzel. Szerkezetük másik része poláris vagy hidrofil (“vízszerető”), és hajlamos a sarki oldószerekhez, például a vízhez kapcsolódni. Ez amfifil molekulákká teszi őket(mind hidrofób, mind hidrofil részekkel). A koleszterin esetében a poláris csoport puszta-OH (hidroxil vagy alkohol). A foszfolipidek esetében a poláris csoportok lényegesen nagyobbak és polárisabbak, az alábbiakban leírtak szerint.,
a lipidek a napi étrend szerves részét képezik. A legtöbb olaj és tejtermék, amit főzéshez és evéshez használunk, mint a vaj, sajt, ghee stb., zsírokból állnak. A növényi olajok különböző többszörösen telítetlen zsírsavakban (PUFA) gazdagok. A lipidtartalmú élelmiszerek emésztést végeznek a szervezetben, és zsírsavakra és glicerinre bomlanak, amelyek a zsírok és lipidek végső bomlástermékei. A lipideket, különösen a foszfolipideket különböző gyógyszeripari termékekben is használják, akár társoldóként (pl. parenterális infúziókban), akár gyógyszerhordozó komponensekként (pl.,, liposzómában vagy transzferben).
ProteinsEdit
egy α-aminosav általános szerkezete, a bal oldali aminocsoport és a jobb oldali karboxilcsoport.
a fehérjék nagyon nagy molekulák—makro-biopolimerek—aminosavaknak nevezett monomerekből készülnek., Egy aminosav áll egy alfa szén atom kapcsolódik egy amino csoport, –NH2, egy karbonsav-csoport, –COOH (bár ezek léteznek –NH3+ s –COO− fiziológiás körülmények között), egy egyszerű hidrogén atom, meg egy oldalon lánc általánosan jelöli, mint a “–R”. Az ” R ” oldallánc különbözik minden olyan aminosavtól, amelynek 20 standardja van. Ez az” R ” csoport különböztette meg az egyes aminosavakat, az oldalláncok tulajdonságai nagymértékben befolyásolják a fehérje általános háromdimenziós konformációját., Egyes aminosavak önmagukban vagy módosított formában működnek; például a glutamát fontos neurotranszmitterként működik. Az aminosavakat peptidkötéssel lehet összekapcsolni. Ebben a dehidratációs szintézisben egy vízmolekulát távolítanak el, és a peptidkötés összeköti az egyik aminosav aminocsoportjának nitrogénjét a másik karbonsavcsoport szénével. A kapott molekulát dipeptidnek nevezzük, az aminosavak rövid szakaszait (általában kevesebb, mint harminc) peptideknek vagy polipeptideknek nevezzük. Hosszabb szakaszok érdeme a cím fehérjék., Például a fontos vérszérumfehérje albumin 585 aminosavmaradékot tartalmaz.
Generikus aminosavak (1) semleges formában, (2) mivel fiziológiailag léteznek, és (3) dipeptidként kapcsolódtak össze.
a hemoglobin vázlata. A vörös és kék szalagok a fehérjegömböt képviselik, a zöld struktúrák a hem-csoportok.
a fehérjék szerkezeti és / vagy funkcionális szerepet játszhatnak., Például az aktin és a myosin fehérjék mozgása végső soron felelős a vázizom összehúzódásáért. Az egyik tulajdonság, amellyel sok fehérje rendelkezik, az, hogy kifejezetten egy bizonyos molekulához vagy molekulaosztályhoz kötődnek—rendkívül szelektívek lehetnek abban, amit kötnek. Az antitestek olyan fehérjék példája, amelyek egy adott molekulatípushoz kapcsolódnak. Az antitestek nehéz és könnyű láncokból állnak. Két nehéz lánc kapcsolódik két könnyű lánchoz az aminosavak közötti diszulfid-kapcsolatokon keresztül., Az antitestek az N-terminális tartomány különbségein alapuló variációk révén specifikusak.
az enzimhez kötött immunoszorbens vizsgálat (Elisa), amely antitesteket használ, az egyik legérzékenyebb teszt, amelyet a modern orvostudomány különböző biomolekulák kimutatására használ. Valószínűleg a legfontosabb fehérjék azonban az enzimek. Gyakorlatilag minden élő sejtben fellépő reakció enzimet igényel a reakció aktiválási energiájának csökkentésére. Ezek a molekulák felismerik a szubsztrátoknak nevezett specifikus reaktáns molekulákat; ezután katalizálják a köztük lévő reakciót., Azáltal, hogy csökkenti az aktiválási energia, az enzim felgyorsítja, hogy a reakció által mértéke 1011 vagy több; egy reakció, amely egyébként több mint 3000 éves teljes spontán lehet, hogy kevesebb, mint egy másodperc egy enzim. Maga az enzim nem használható fel a folyamatban, és szabadon katalizálhatja ugyanazt a reakciót egy új szubsztrátkészlettel. Különböző módosítók alkalmazásával az enzim aktivitása szabályozható, lehetővé téve a sejt egészének biokémiájának ellenőrzését.
a fehérjék szerkezetét hagyományosan négyszintű hierarchiában írják le., A fehérje elsődleges szerkezete az aminosavak lineáris szekvenciájából áll; például ” alanin-glicin-triptofán-szerin-glutamát-aszparagin-glicin-lizin -…”. A másodlagos szerkezet a helyi morfológiával foglalkozik (a morfológia a szerkezet tanulmányozása). Az aminosavak egyes kombinációi hajlamosak egy α-hélixnek nevezett tekercsben vagy egy β-lapnak nevezett lapba csavarodni; néhány α-hélix látható a fenti hemoglobin vázlatban. A tercier szerkezet a fehérje teljes háromdimenziós alakja. Ezt az alakot az aminosavak szekvenciája határozza meg., Valójában egyetlen változás megváltoztathatja az egész szerkezetet. A hemoglobin alfa lánca 146 aminosavmaradékot tartalmaz; a glutamát maradékának helyettesítése a 6. pozícióban valinmaradékkal annyira megváltoztatja a hemoglobin viselkedését, hogy sarlósejtes betegséget eredményez. Végül a kvaterner szerkezet egy olyan fehérje szerkezetével foglalkozik, amelynek több peptid alegysége van, mint például a hemoglobin négy alegységével. Nem minden fehérje rendelkezik egynél több alegységgel.,
Példa a fehérjéket a Protein Data Bank
Tagok egy fehérje-család, mint képviselő, a struktúrák, a isomerase tartományok
Elfogyasztott fehérjék általában tört fel az egyes aminosavak, vagy dipeptides a vékonybélben, majd felszívódik. Ezután össze lehet őket kötni, hogy új fehérjéket képezzenek., A glikolízis köztes termékei, a citromsavciklus, valamint a pentóz-foszfát útvonal mind a húsz aminosav kialakítására használható, és a legtöbb baktérium és növény rendelkezik a szintetizáláshoz szükséges összes enzimmel. Az emberek és más emlősök azonban csak a felüket képesek szintetizálni. Nem képesek szintetizálni izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofán és valin. Mivel ezeket be kell venni, ezek az esszenciális aminosavak., Emlősök rendelkeznek az enzimek szintetizálni alanin, aszparagin, aszpartát, cisztein, glutamát, glutamin, glicin, prolin, szerin, tirozin, a nem esszenciális aminosavak. Bár képesek arginint és hisztidint szintetizálni, nem képesek elegendő mennyiségben termelni a fiatal, növekvő állatok számára, ezért ezeket gyakran esszenciális aminosavaknak tekintik.
Ha az aminosav-csoportot eltávolítják egy aminosavból, akkor egy α-keto-savnak nevezett szénváz mögött marad., A transzaminázoknak nevezett enzimek könnyen átvihetik az aminosavcsoportot egy aminosavból (α-keto-savvá téve) egy másik α-keto-savba (aminosavvá téve). Ez fontos az aminosavak bioszintézisében, mivel sok útvonal esetében más biokémiai útvonalakból származó intermediereket alakítanak át az α-keto – sav csontvázra, majd egy aminosavcsoportot adnak hozzá, gyakran transzaminálással. Az aminosavak ezután összekapcsolódhatnak, hogy fehérjét képezzenek.
hasonló eljárást alkalmaznak a fehérjék lebontására. Először hidrolizálódik a komponens aminosavak közé., A vérben ammónium-ionként (NH4+) létező szabad ammónia (NH3) mérgező az életformákra. Ezért léteznie kell egy megfelelő kiválasztási módszernek. Különböző taktikák alakultak ki különböző állatokban, az állatok igényeitől függően. Az egysejtű organizmusok egyszerűen felszabadítják az ammóniát a környezetbe. Hasonlóképpen, a csontos halak felszabadíthatják az ammóniát a vízbe, ahol gyorsan hígítják. Általában az emlősök az ammóniát karbamiddá alakítják át a karbamid cikluson keresztül.,
annak megállapításához, hogy két fehérje kapcsolódik-e egymáshoz, vagy más szóval annak eldöntéséhez, hogy homológ-e vagy sem, a tudósok szekvencia-összehasonlító módszereket alkalmaznak. Az olyan módszerek, mint a szekvenciaigazítások és a szerkezeti igazítások, hatékony eszközök, amelyek segítenek a tudósoknak azonosítani a homológiákat a kapcsolódó molekulák között. A fehérjék közötti homológiák megtalálásának relevanciája túlmutat a fehérjecsaládok evolúciós mintázatának kialakításán. Annak megállapításával, hogy milyen hasonló a két fehérje szekvencia, ismereteket szerezzünk szerkezetükről, ezért funkciójukról.,
Nukleinsavakszerkesztés
a dezoxiribonukleinsav (DNS) szerkezete, a kép a monomerek összerakását mutatja.
nukleinsavak, úgynevezett a sejtmagokban való prevalenciájuk miatt, a biopolimerek családjának általános neve. Komplex, nagy molekulatömegű biokémiai makromolekulák, amelyek minden élő sejtben és vírusban képesek genetikai információt közvetíteni., A monomereket nukleotidoknak nevezzük, amelyek mindegyike három összetevőből áll: nitrogéntartalmú heterociklusos bázis (purin vagy pirimidin), pentózcukor és foszfátcsoport.
közös nukleinsav-összetevők szerkezeti elemei. Mivel legalább egy foszfátcsoportot tartalmaznak, a nukleozid-monofoszfáttal, nukleozid-difoszfáttal és nukleozid-trifoszfáttal jelölt vegyületek mind nukleotidok (nem egyszerűen foszfáthiányos nukleozidok).,
a leggyakoribb nukleinsavak a dezoxiribonukleinsav (DNS) és a ribonukleinsav (RNS). A foszfátcsoport és az egyes nukleotidok cukorja egymással kötődnek, hogy a nukleinsav gerincét képezzék, míg a nitrogénbázisok szekvenciája tárolja az információkat. A leggyakoribb nitrogénbázisok az adenin, citozin, guanin, timin, uracil. A nukleinsav minden egyes szálának nitrogénbázisai hidrogénkötéseket képeznek bizonyos más nitrogénbázisokkal a nukleinsav kiegészítő szálában (hasonlóan a cipzárhoz)., Az adenin a timinhoz és az uracilhoz kötődik, a timin csak az adeninhez kötődik, a citozin és a guanin pedig csak egymással képes kötődni. Adenin és timin & az adenin és az Uracil két hidrogénkötést tartalmaz ,míg a citozin és a guanin között képződött hidrogénkötések száma három.
Eltekintve a genetikai anyag, a sejt, nukleinsav gyakran játszanak szerepet, mint a második hírvivő, valamint a bázist alkotó molekula, az adenozin-trifoszfát (ATP), a primerenergia-hordozó molekula található, minden élő szervezetekre., A két nukleinsavban lehetséges nitrogénbázisok is eltérőek: az adenin, a citozin és a guanin mind az RNS-ben, mind a DNS-ben fordul elő, míg a timin csak a DNS-ben fordul elő, az uracil pedig az RNS-ben fordul elő.