Biochimie

Les quatre principales classes de molécules en biochimie (souvent appelées biomolécules) sont les glucides, les lipides, les protéines et les acides nucléiques. De nombreuses molécules biologiques sont des polymères: dans cette terminologie, les monomères sont des macromolécules relativement petites qui sont liées entre elles pour créer de grandes macromolécules appelées polymères. Lorsque les monomères sont liés entre eux pour synthétiser un polymère biologique, ils subissent un processus appelé synthèse de déshydratation. Différentes macromolécules peuvent s’assembler en complexes plus grands, souvent nécessaires à l’activité biologique.,

CarbohydratesEdit

Two of the main functions of carbohydrates are energy storage and providing structure., L’un des sucres courants connus sous le nom de glucose est l’hydrate de carbone, mais tous les glucides ne sont pas des sucres. Il y a plus de glucides sur Terre que tout autre type connu de biomolécule; ils sont utilisés pour stocker de l’énergie et de l’information génétique, ainsi que pour jouer un rôle important dans les interactions et les communications de cellule à cellule.

le type de glucides le plus simple est un monosaccharide, qui, entre autres propriétés, contient du carbone, de l’hydrogène et de l’oxygène, principalement dans un rapport de 1:2:1 (Formule généralisée CnH2nOn, où n est au moins 3)., Le Glucose (C6H12O6) est l’un des glucides les plus importants; d’autres comprennent le fructose (C6H12O6), le sucre couramment associé au goût sucré des fruits, et le désoxyribose (C5H10O4), un composant de l’ADN. Un monosaccharide peut basculer entre la forme acyclique (à chaîne ouverte) et une forme cyclique. La forme à chaîne ouverte peut être transformée en un cycle d’atomes de carbone reliés par un atome d’oxygène créé à partir du groupe carbonyle d’une extrémité et du groupe hydroxyle d’une autre. La molécule cyclique a un groupe hémiacétal ou hémikétal, selon que la forme linéaire était un aldose ou un cétose.,

dans ces formes cycliques, le cycle a généralement 5 ou 6 atomes. Ces formes sont appelées furanoses et pyranoses, respectivement-par analogie avec le furane et le pyrane, les composés les plus simples avec le même cycle carbone-oxygène (bien qu’ils n’aient pas les doubles liaisons carbone-carbone de ces deux molécules). Par exemple, l’aldohexose glucose peut former une liaison hémiacétale entre l’hydroxyle sur le carbone 1 et l’oxygène sur le carbone 4, donnant une molécule avec un cycle à 5 chaînons, appelé glucofuranose., La même réaction peut avoir lieu entre les carbones 1 et 5 pour former une molécule avec un cycle à 6 chaînons, appelé glucopyranose. Les formes cycliques avec un cycle à 7 atomes appelées heptoses sont rares.

deux monosaccharides peuvent être réunis par une liaison glycosidique ou éther dans un disaccharide par une réaction de déshydratation au cours de laquelle une molécule d’eau est libérée. La réaction inverse dans laquelle la liaison glycosidique d’un disaccharide est brisée en deux monosaccharides est appelée hydrolyse., Le disaccharide le plus connu est le saccharose ou le sucre ordinaire, qui se compose d’une molécule de glucose et d’une molécule de fructose réunies. Un autre disaccharide important est le lactose présent dans le lait, composé d’une molécule de glucose et d’une molécule de galactose. Le Lactose peut être hydrolysé par la lactase et une carence en cette enzyme entraîne une intolérance au lactose.

lorsque quelques monosaccharides (environ trois à six) sont joints, on parle d’oligosaccharide (oligo – signifiant « peu »). Ces molécules ont tendance à être utilisées comme marqueurs et signaux, ainsi que d’autres utilisations., De nombreux monosaccharides réunis forment un polysaccharide. Ils peuvent être réunis dans une longue chaîne linéaire, ou ils peuvent être ramifiés. Deux des polysaccharides les plus courants sont la cellulose et le glycogène, tous deux constitués de monomères de glucose répétés. La Cellulose est un composant structurel important des parois cellulaires des plantes et le glycogène est utilisé comme forme de stockage d’énergie chez les animaux.

le sucre peut être caractérisé par des extrémités réductrices ou non réductrices. Une extrémité réductrice d’un hydrate de carbone est un atome de carbone qui peut être en équilibre avec l’aldéhyde à chaîne ouverte (aldose) ou la forme céto (cétose)., Si la jonction des monomères a lieu à un tel atome de carbone, le groupe hydroxy libre de la forme pyranose ou furanose est échangé avec une chaîne latérale OH d’un autre sucre, donnant un acétal complet. Cela empêche l’ouverture de la chaîne à la forme aldéhyde ou céto et rend le résidu modifié non réducteur. Le Lactose contient une extrémité réductrice au niveau de sa fraction glucose, tandis que la fraction galactose forme un acétal complet avec le groupe C4-OH du glucose. Le Saccharose n’a pas d’extrémité réductrice en raison de la formation complète d’acétal entre le carbone aldéhyde du glucose (C1) et le carbone céto du fructose (C2).,

LipidsEdit

Les lipides comprennent une gamme variée de molécules et, dans une certaine mesure, constituent un piège pour les composés relativement insolubles dans l’eau ou non polaires d’origine biologique, y compris les cires, les acides gras, les phospholipides dérivés d’acides gras, les sphingolipides, les glycolipides et les terpénoïdes (par exemple, les rétinoïdes et les stéroïdes). Certains lipides sont des molécules aliphatiques linéaires à chaîne ouverte, tandis que d’autres ont des structures annulaires. Certains sont aromatiques (avec une structure cyclique et plane) tandis que d’autres ne le sont pas. Certains sont flexibles, tandis que d’autres sont rigides.,

Les lipides sont généralement fabriqués à partir d’une molécule de glycérol combinée à d’autres molécules. Dans les triglycérides, le principal groupe de lipides en vrac, il existe une molécule de glycérol et trois acides gras. Les acides gras sont considérés comme le monomère dans ce cas, et peuvent être saturés (pas de doubles liaisons dans la chaîne carbonée) ou insaturés (une ou plusieurs doubles liaisons dans la chaîne carbonée).

la plupart des lipides ont un certain caractère polaire en plus d’être en grande partie non polaire., En général, la majeure partie de leur structure est non polaire ou hydrophobe (« craignant l’eau »), ce qui signifie qu’elle n’interagit pas bien avec les solvants polaires comme l’eau. Une autre partie de leur structure est polaire ou hydrophile (« aimant l’eau ») et aura tendance à s’associer à des solvants polaires comme l’eau. Cela en fait des molécules amphiphiles (ayant des parties hydrophobes et hydrophiles). Dans le cas du cholestérol, le groupe polaire est un simple –OH (hydroxyle ou alcool). Dans le cas des phospholipides, les groupes polaires sont considérablement plus grands et plus polaires, comme décrit ci-dessous.,

Les lipides font partie intégrante de notre alimentation quotidienne. La plupart des huiles et des produits laitiers que nous utilisons pour cuisiner et manger comme le beurre, le fromage, le ghee, etc., sont composés de graisses. Les huiles végétales sont riches en divers acides gras polyinsaturés (AGPI). Les aliments contenant des lipides subissent une digestion dans le corps et sont divisés en acides gras et en glycérol, qui sont les produits de dégradation finaux des graisses et des lipides. Les lipides, en particulier les phospholipides, sont également utilisés dans divers produits pharmaceutiques, soit comme co-solubilisants (par exemple, dans les perfusions parentérales), soit comme composants porteurs de médicaments (par exemple,, dans un liposome ou transfersome).

Protéinesmodifier

Les protéines sont de très grandes molécules—macro-biopolymères—fabriquées à partir de monomères appelés acides aminés., Un acide aminé est constitué d’un atome de carbone alpha attaché à un groupe amino, –NH2, un groupe d’acide carboxylique, –COOH (bien que ceux –ci existent comme –NH3+ et− COO–dans des conditions physiologiques), un atome d’hydrogène simple, et une chaîne latérale communément notée « – R ». La chaîne latérale  » R  » est différente pour chaque acide aminé dont il existe 20 standard. C’est ce groupe » R  » qui a rendu chaque acide aminé différent, et les propriétés des chaînes latérales influencent grandement la conformation tridimensionnelle globale d’une protéine., Certains acides aminés ont des fonctions par eux-mêmes ou sous une forme modifiée; par exemple, le glutamate fonctionne comme un neurotransmetteur important. Les acides aminés peuvent être joints par l’intermédiaire d’une liaison peptidique. Dans cette synthèse de déshydratation, une molécule d’eau est éliminée et la liaison peptidique relie l’azote du groupe amino d’un acide aminé au carbone du groupe acide carboxylique de l’autre. La molécule résultante est appelée dipeptide, et de courtes étendues d’acides aminés (généralement moins de trente) sont appelées peptides ou polypeptides. Les étirements plus longs méritent le titre protéines., À titre d’exemple, l’importante protéine sérique albumine contient 585 résidus d’acides aminés.

les Protéines peuvent avoir structurelle et/ou fonctionnelle des rôles., Par exemple, les mouvements des protéines actine et myosine sont finalement responsables de la contraction du muscle squelettique. Une propriété que beaucoup de protéines ont est qu’elles se lient spécifiquement à une certaine molécule ou classe de molécules—elles peuvent être extrêmement sélectives dans ce qu’elles se lient. Les anticorps sont un exemple de protéines qui se fixent à un type spécifique de molécule. Les anticorps sont composés de chaînes lourdes et légères. Deux chaînes lourdes seraient liées à deux chaînes légères par des liaisons disulfures entre leurs acides aminés., Les anticorps sont spécifiques par variation basée sur des différences dans le domaine N-terminal.

le test immuno-enzymatique (ELISA), qui utilise des anticorps, est l’un des tests les plus sensibles que la médecine moderne utilise pour détecter diverses biomolécules. Probablement les protéines les plus importantes, cependant, sont les enzymes. Pratiquement chaque réaction dans une cellule vivante nécessite une enzyme pour abaisser l’énergie d’activation de la réaction. Ces molécules reconnaissent des molécules réactives spécifiques appelées substrats; elles catalysent ensuite la réaction entre elles., En abaissant l’énergie d’activation, l’enzyme accélère cette réaction d’un taux de 1011 ou plus; une réaction qui prendrait normalement plus de 3 000 ans pour se terminer spontanément pourrait prendre moins d’une seconde avec une enzyme. L’enzyme elle-même n’est pas utilisé dans le processus et est libre de catalysent la même réaction avec un ensemble de nouveaux substrats. En utilisant divers modificateurs, l’activité de l’enzyme peut être régulée, ce qui permet de contrôler la biochimie de la cellule dans son ensemble.

la structure des protéines est traditionnellement décrite selon une hiérarchie de quatre niveaux., La structure primaire d’une protéine est constituée de sa séquence linéaire d’acides aminés; par exemple, « alanine-glycine-tryptophane-sérine-glutamate-asparagine-glycine-lysine-… ». La structure secondaire concerne la morphologie locale (la morphologie étant l’étude de la structure). Certaines combinaisons d’acides aminés auront tendance à s’enrouler dans une bobine appelée hélice α ou dans une feuille appelée feuille β; certaines hélices α peuvent être vues dans le schéma d’hémoglobine ci-dessus. La structure tertiaire est la forme tridimensionnelle entière de la protéine. Cette forme est déterminée par la séquence des acides aminés., En fait, un seul changement peut changer toute la structure. La chaîne alpha de l’hémoglobine contient 146 résidus d’acides aminés; la substitution du résidu de glutamate en position 6 par un résidu de valine modifie tellement le comportement de l’hémoglobine qu’elle entraîne une drépanocytose. Enfin, la structure quaternaire concerne la structure d’une protéine avec de multiples sous-unités peptidiques, comme l’hémoglobine avec ses quatre sous-unités. Toutes les protéines n’ont pas plus d’une sous-unité.,

d’Ingestion des protéines sont généralement décomposée en acides aminés simples ou dipeptides dans l’intestin grêle et est ensuite absorbée. Ils peuvent être joints pour former de nouvelles protéines., Les produits intermédiaires de la glycolyse, du cycle de l’acide citrique et de la voie du pentose phosphate peuvent être utilisés pour former les vingt acides aminés, et la plupart des bactéries et des plantes possèdent toutes les enzymes nécessaires pour les synthétiser. Les humains et les autres mammifères, cependant, ne peuvent synthétiser que la moitié d’entre eux. Ils ne peuvent pas synthétiser l’isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane et la valine. Parce qu’ils doivent être ingérés, ce sont les acides aminés essentiels., Les mammifères possèdent les enzymes pour synthétiser l’alanine, l’asparagine, l’aspartate, la cystéine, le glutamate, la glutamine, la glycine, la proline, la sérine et la tyrosine, les acides aminés non essentiels. Bien qu’ils puissent synthétiser l’arginine et l’histidine, ils ne peuvent pas le produire en quantités suffisantes pour les jeunes animaux en croissance, et ceux-ci sont souvent considérés comme des acides aminés essentiels.

Si le groupe amino est retiré d’un acide aminé, il laisse derrière lui un squelette carboné appelé acide α-céto., Les Enzymes appelées transaminases peuvent facilement transférer le groupe amino d’un acide aminé (ce qui en fait un acide α-céto) à un autre acide α-céto (ce qui en fait un acide aminé). Ceci est important dans la biosynthèse des acides aminés, car pour de nombreuses voies, les intermédiaires d’autres voies biochimiques sont convertis en squelette α-céto-acide, puis un groupe aminé est ajouté, souvent par transamination. Les acides aminés peuvent alors être liés ensemble pour former une protéine.

Un processus similaire est utilisé pour décomposer les protéines. Il est d’abord hydrolysé dans ses acides aminés composants., L’ammoniac libre (NH3), existant sous forme d’ion ammonium (NH4+) dans le sang, est toxique pour les formes de vie. Une méthode appropriée pour l’excréter doit donc exister. Différentes tactiques ont évolué chez différents animaux, en fonction des besoins des animaux. Les organismes unicellulaires libèrent simplement l’ammoniac dans l’environnement. De même, les poissons osseux peuvent libérer l’ammoniac dans l’eau où il est rapidement dilué. En général, les mammifères convertir l’ammoniac en urée, via le cycle de l’urée.,

pour déterminer si deux protéines sont apparentées, ou en d’autres termes pour décider si elles sont homologues ou non, les scientifiques utilisent des méthodes de comparaison de séquences. Des méthodes telles que les alignements de séquence et les alignements structuraux sont des outils puissants qui aident les scientifiques à identifier les homologies entre molécules apparentées. La pertinence de trouver des homologies entre les protéines va au-delà de la formation d’un modèle évolutif de familles de protéines. En trouvant à quel point deux séquences de protéines sont similaires, nous acquérons des connaissances sur leur structure et donc leur fonction.,

acides Nucléiquesmodifier

Les acides nucléiques, appelés en raison de leur prévalence dans les noyaux cellulaires, sont le nom générique de la famille des biopolymères. Ce sont des macromolécules biochimiques complexes de haut poids moléculaire qui peuvent transmettre des informations génétiques dans toutes les cellules et virus vivants., Les monomères sont appelés nucléotides, et chacun se compose de trois composants: une base hétérocyclique azotée (une purine ou une pyrimidine), un sucre pentose et un groupe phosphate.

Les acides nucléiques les plus courants sont l’acide désoxyribonucléique (ADN) et l’acide ribonucléique (ARN). Le groupe phosphate et le sucre de chaque nucléotide se lient les uns aux autres pour former l’épine dorsale de l’acide nucléique, tandis que la séquence de bases azotées stocke l’information. Les bases azotées les plus courantes sont l’adénine, la cytosine, la guanine, la thymine et l’uracile. Les bases azotées de chaque brin d’un acide nucléique formeront des liaisons hydrogène avec certaines autres bases azotées dans un brin complémentaire d’acide nucléique (similaire à une fermeture à glissière)., L’adénine se lie à la thymine et à l’uracile, la thymine ne se lie qu’à l’adénine et la cytosine et la guanine ne peuvent se lier qu’entre elles. Adénine et Thymine & L’adénine et L’uracile contiennent deux liaisons hydrogène ,tandis que les liaisons hydrogène formées entre la cytosine et la guanine sont au nombre de trois.

mis à part le matériel génétique de la cellule, les acides nucléiques jouent souvent un rôle de second messagers, en plus de former la molécule de base de l’adénosine triphosphate (ATP), la molécule porteuse d’énergie primaire présente dans tous les organismes vivants., En outre, les bases azotées possibles dans les deux acides nucléiques sont différentes: l’adénine, la cytosine et la guanine se trouvent à la fois dans L’ARN et L’ADN, tandis que la thymine ne se trouve que dans l’ADN et l’uracile dans L’ARN.