Biokemia (Suomi)

neljä luokkaa molekyylien biokemia (usein kutsutaan biomolekyylien) ovat hiilihydraatit, lipidit, proteiinit ja nukleiinihapot. Monet Biologiset molekyylit ovat polymeerejä: tässä terminologiassa monomeerit ovat suhteellisen pieniä makromolekyylejä, jotka liittyvät toisiinsa muodostaen suuria makromolekyylejä, joita kutsutaan polymeereiksi. Kun monomeerit liittyvät toisiinsa syntetisoimaan biologinen polymeeri, ne käyvät läpi prosessin, jota kutsutaan nestehukka synteesi. Erilaiset makromolekyylit voivat kerääntyä suurempiin komplekseihin, joita tarvitaan usein biologiseen aktiivisuuteen.,

CarbohydratesEdit

Two of the main functions of carbohydrates are energy storage and providing structure., Yksi glukoosina tunnetuista yleisistä sokereista on hiilihydraatti, mutta kaikki hiilihydraatit eivät ole sokereita. On enemmän hiilihydraatteja Maan päällä kuin mikään muu tunnettu tyyppi biomolecule; niitä käytetään varastoida energiaa, ja geneettisiä tietoja, sekä tärkeä rooli solujen vuorovaikutusta ja viestintää.

yksinkertaisin hiilihydraatti on monosakkaridi, joka muun ominaisuuksia, sisältää hiiltä, vetyä ja happea, enimmäkseen suhteessa 1:2:1 (yleinen kaava CnH2nOn, jossa n on vähintään 3)., Glukoosi (C6H12O6), on yksi tärkeimmistä hiilihydraatteja; toiset ovat fruktoosi (C6H12O6), sokeri liittyy yleisesti makea maku hedelmiä, ja deoxyribose (C5H10O4), osa DNA: ta. Monosakkaridi voi vaihtaa asyklisen (avoimen ketjun) muodon ja syklisen muodon välillä. Avoimen ketjun muodossa voidaan muuntaa rengas hiiliatomia umpeen mennessä happiatomiin luotu karbonyyli ryhmä yksi pää-ja hydroksyyli-ryhmän toinen. Syklisellä molekyylillä on hemiasetaali-tai hemiketaaliryhmä riippuen siitä, oliko lineaarinen muoto aldoosi vai ketoosi.,

näissä syklisissä muodoissa renkaassa on yleensä 5 tai 6 atomia. Nämä lomakkeet kutsutaan furanoses ja pyranoses, vastaavasti—analogisesti furaani ja pyran, yksinkertaisin yhdisteitä, joilla on sama hiili-happi-rengas (vaikka heillä ei ole hiili-hiili-kaksoissidosten nämä kaksi molekyyliä). Esimerkiksi aldohexose glukoosi voi muodostaa hemiacetal kytkös hydroksyyli-carbon 1 ja happea hiilen 4, saadaan molekyylin, jossa on 5-jäseninen rengas, nimeltään glucofuranose., Sama reaktio voi tapahtua välillä hiiliatomia 1 ja 5 muodostavat molekyylin, jossa on 6-jäseninen rengas, nimeltään glucopyranose. Sykliset muodot, joissa on 7-atominen rengas nimeltä heptoosit, ovat harvinaisia.

Kahden monosakkarideja voidaan liittää toisiinsa glykosidisidoksella tai eetteri bond osaksi disakkaridi kautta nestehukka reaktio, jonka aikana molekyyli vettä on julkaistu. Käänteinen reaktio, joissa glykosidisidos on disakkaridi on jaettu kahteen monosakkarideja kutsutaan hydrolyysi., Tunnetuin disakkaridi sakkaroosi tai tavallista sokeria, joka koostuu glukoosi molekyylin ja fruktoosi molekyyli liittyneet yhteen. Toinen tärkeä disakkaridi on laktoosi maidossa, joka koostuu glukoosi molekyylin ja molekyylin galaktoosia. Laktoosi voi hydrolysoitua laktaasin vaikutuksesta, ja tämän entsyymin puutos johtaa laktoosi-intoleranssiin.

kun muutama (noin kolmesta kuuteen) monosakkaridi yhdistetään, sitä kutsutaan oligosakkaridiksi (oligo – merkitys ”muutama”). Näitä molekyylejä käytetään yleensä merkkiaineina ja signaaleina, sekä niillä on joitakin muita käyttötarkoituksia., Monet yhteen yhdistetyt monosakkaridit muodostavat polysakkaridin. Ne voidaan yhdistää yhdeksi pitkäksi lineaariketjuksi, tai ne voivat olla haarautuneita. Kaksi yleisintä polysakkaridia ovat selluloosa ja glykogeeni, jotka molemmat koostuvat toistuvista glukoosimonomeereista. Selluloosa on tärkeä rakenteellinen osa kasvin soluseinän ja glykogeenin käytetään muodossa energian varastointi eläimillä.

sokerille voi olla ominaista pelkistävät tai pelkistämättömät päät. Vähentää lopussa hiilihydraatti on hiiliatomi, joka voi olla tasapainossa auki-ketju aldehydi (aldose) tai keto muodossa (ketose)., Jos liittyminen monomeerien tapahtuu niin hiiliatomin, vapaa-hydroksi ryhmä pyranose tai furanose muoto vaihdetaan OI-side-ketjun toinen sokeria, jolloin saadaan täysi acetal. Tämä estää avaamalla ketjun aldehydi tai keto-lomakkeen ja tekee muutettu jäämiä ei-vähentää. Laktoosi sisältää pelkistävän lopun glukoosiosassaan, kun taas galaktoosiosa muodostaa täydellisen asetaalin glukoosin C4-OH-ryhmän kanssa. Sakkaroosi ei ole vähentää lopussa, koska koko acetal muodostumisen välillä aldehydi hiili-glukoosi (C1) ja keto-carbon fruktoosi (C2).,

LipidsEdit

Lipidit sisältävät erilaisia molekyylejä ja jossain määrin on haavi suhteellisen veteen liukenemattomat tai ei-polaarisia yhdisteitä, biologista alkuperää, kuten vahoja, rasvahappoja, rasva-happo johdettu fosfolipidit, sfingolipidit, glycolipids, ja terpenoidit (esim., retinoidien ja steroidit). Jotkut lipidit ovat lineaarisia, avoketjuisia alifaattisia molekyylejä, kun taas toisilla on rengasrakenteita. Jotkut ovat aromaattisia (syklinen ja tasomainen rakenne), kun taas toiset eivät. Toiset ovat joustavia, toiset taas jäykkiä.,

lipidit valmistetaan yleensä yhdestä glyserolimolekyylistä yhdistettynä muihin molekyyleihin. Triglyseridien, tärkein ryhmä bulk lipidien, on yhden molekyylin glyseroli ja kolme rasvahappoa. Rasvahappoja pidetään monomeerin tässä tapauksessa, ja voi olla tyydyttyneitä (ole kaksoissidoksia hiiliketjun) tai tyydyttymätöntä (yksi tai useampia kaksoissidoksia hiiliketjun).

useimmilla lipideillä on jonkin verran polaarista luonnetta sen lisäksi, että ne ovat suurelta osin nonpolaarisia., Yleensä, suurin osa niiden rakenne on ei-polaarisia tai hydrofobinen (”vettä pelkäävä”), mikä tarkoittaa, että se ei ole vuorovaikutuksessa hyvin polaarisia liuottimia, kuten vesi. Toinen osa niiden rakenteesta on polaarinen tai hydrofiilinen (”vettä rakastava”) ja se liittyy yleensä polaarisiin liuottimiin kuten veteen. Tämä tekee niistä amfifiilisiä molekyylejä (joilla on sekä hydrofobisia että hydrofiilisiä osia). Kolesterolin tapauksessa polaariryhmä on pelkkä-OH (hydroksyyli tai alkoholi). Jos fosfolipidejä, polar ryhmät ovat huomattavasti suurempia ja polar, kuten alla on kuvattu.,

Lipidit ovat olennainen osa päivittäistä ruokavaliota. Useimmat öljyt ja maitotuotteet, joita käytämme ruoanlaittoon ja syömiseen, kuten voi, juusto, ghee jne., koostuvat rasvoista. Kasviöljyissä on runsaasti erilaisia monityydyttymättömiä rasvahappoja (PUFA). Rasvapitoiset elintarvikkeet hajoavat elimistössä ja hajoavat rasvahapoiksi ja glyseroliksi, jotka ovat rasvojen ja lipidien lopullisia hajoamistuotteita. Lipidien, erityisesti fosfolipidejä, käytetään myös eri lääkealan tuotteita, joko co-solubilisers (esim. projektityöskentely) tai muu kuin huumeiden harjoittaja osia (esim.,, liposomissa tai transfersomessa).

ProteinsEdit

Proteiinit ovat hyvin suurikokoisia molekyylejä—makro-biopolymeerit—valmistettu monomeerit kutsutaan aminohappoja., Aminohappo koostuu alfa hiiliatomin kiinnitetty aminoryhmä, –NH2, karboksyylihappoa ryhmä –COOH (vaikka nämä olemassa –NH3+ ja –COO− fysiologisissa olosuhteissa), yksinkertainen vetyatomi, sekä sivuketju yleisesti merkitty ”–R”. Sivuketju ” R ” on erilainen jokaiselle aminohapolle, josta on olemassa 20 standardia. Juuri tämä” R ” – ryhmä teki jokaisesta aminohaposta erilaisen, ja sivuketjujen ominaisuudet vaikuttavat suuresti proteiinin yleiseen kolmiulotteiseen konformaatioon., Joillakin aminohapoilla on toimintoja yksin tai muunnetussa muodossa; esimerkiksi glutamaatti toimii tärkeänä välittäjäaineena. Aminohapot voidaan yhdistää peptidisidoksen kautta. Tässä nestehukka synteesi, veden molekyyli on poistettu ja peptidisidoksen yhdistää typpeä yksi aminohappo on aminohappo ryhmä hiilen muut on karboksyylihappo-ryhmästä. Tuloksena olevaa molekyyliä kutsutaan dipeptidiksi, ja lyhyitä aminohappoja (yleensä alle kolmekymmentä) kutsutaan peptideiksi tai polypeptideiksi. Pidemmät venytykset ansaitsevat tittelin proteiinit., Esimerkiksi tärkeä veren seerumin proteiinialbumiini sisältää 585 aminohappojäännöstä.

proteiineilla voi olla rakenteellisia ja / tai toiminnallisia rooleja., Esimerkiksi proteiinien aktiinin ja myosiinin liikkeet ovat viime kädessä vastuussa luurankolihaksen supistumisesta. Yksi ominaisuus, joka monilla proteiineilla on, on se, että ne nimenomaan sitoutuvat tiettyyn molekyyliin tai molekyyliluokkaan—ne voivat olla erittäin valikoivia siinä, mitä ne sitovat. Vasta-aineet ovat esimerkki proteiineista, jotka kiinnittyvät yhteen tietyntyyppiseen molekyyliin. Vasta-aineet koostuvat raskaista ja kevyistä ketjuista. Kaksi raskas ketjut olisi yhdistetty kaksi valo ketjut läpi disulfidi yhteyksiä niiden aminohappoja., Vasta-aineet ovat spesifisiä n-terminaalisen domeenin eroihin perustuvan vaihtelun kautta.

entsyymi-immunologinen määritys (ELISA), jossa käytetään vasta-aineita, on yksi herkimmistä testit, moderni lääketiede käyttää havaitsemaan eri biomolekyylien. Todennäköisesti tärkeimmät proteiinit ovat kuitenkin entsyymit. Käytännössä jokainen elävän solun reaktio vaatii entsyymiä alentamaan reaktion aktivaatioenergiaa. Nämä molekyylit tunnistavat erityisiä reaktanttimolekyylejä, joita kutsutaan substraateiksi; ne katalysoivat sitten niiden välistä reaktiota., Alentamalla aktivointi energia -, entsyymi, joka nopeuttaa reaktiota, jonka määrä 1011 tai enemmän; reaktio, joka normaalisti kestää yli 3 000 vuotta spontaanisti saattaa kestää vähemmän kuin toinen entsyymi. Itse entsyymiä ei käytetä prosessissa loppuun ja se katalysoi vapaasti samaa reaktiota uuden substraattijoukon kanssa. Eri modifioijien avulla entsyymin toimintaa voidaan säädellä, mikä mahdollistaa solun biokemian hallinnan kokonaisuutena.

proteiinien rakennetta kuvataan perinteisesti neljän tason hierarkiassa., Kantavaan rakenteeseen proteiini koostuu sen lineaarinen järjestys aminohapot; esimerkiksi ”alaniini-glysiini-tryptofaani-seriini-glutamaatti-asparagiini-glysiini-lysiini-…”. Sekundaarirakenne liittyy paikalliseen morfologiaan (morfologia on rakenteen tutkimus). Jotkut yhdistelmät aminohappoja on taipumus käpertyä kela kutsutaan α-helix tai levyksi kutsutaan β-arkki; jotkut α-helixinsä voidaan nähdä hemoglobiini kaavio edellä. Tertiäärirakenne on proteiinin koko kolmiulotteinen muoto. Tämä muoto määräytyy aminohappojen sekvenssin mukaan., Itse asiassa, yksi muutos voi muuttaa koko rakennetta. Alfa-ketjun hemoglobiini sisältää 146 aminohapon jäämiä; korvaaminen glutamaatti jäännös asennossa 6 valiini jäännös muuttaa käyttäytymistä hemoglobiini niin paljon, että se johtaa sirppi-solujen tauti. Lopuksi kvaternaarinen rakenne koskee proteiinin rakennetta, jossa on useita peptidialayksiköitä, kuten hemoglobiini ja sen neljä alayksikköä. Kaikissa proteiineissa ei ole enempää kuin yksi alayksikkö.,

Nautitaan proteiinit ovat yleensä jaettu yhden aminohappoja tai dipeptidit ohutsuolessa ja sitten imeytyy. Sen jälkeen ne voidaan yhdistää muodostaen uusia proteiineja., Väli-tuotteiden glykolyysin, sitruunahappokierron ja pentoosifosfaattireitin voidaan muodostaa kaikki kaksikymmentä aminohappoa, ja useimmat bakteerit ja kasvit hallussaan kaikki tarvittavat entsyymit syntetisoivat niitä. Ihmiset ja muut nisäkkäät voivat kuitenkin syntetisoida vain puolet niistä. Ne eivät voi syntetisoida isoleusiinia, leusiinia, lysiiniä, metioniinia, fenyylialaniinia, treoniinia, tryptofaania ja valiinia. Koska ne on nautittava, nämä ovat välttämättömiä aminohappoja., Nisäkkäillä on entsyymejä, jotka syntetisoivat alaniinia, asparagiinia, aspartaattia, kysteiiniä, glutamaattia, glutamiinia, glysiiniä, proliinia, seriiniä ja tyrosiinia, ei-välttämättömiä aminohappoja. Kun he voi koota arginiini ja histidiini, he voi tuottaa riittäviä määriä nuorilla, kasvavilla eläimillä, ja näitä pidetään usein välttämättömiä aminohappoja.

Jos aminoryhmä on poistettu aminohappo, se jättää jälkeensä carbon luuranko kutsutaan α-keto happo., Entsyymejä, joita kutsutaan transaminaasiarvot voi helposti siirtää aminoryhmä yksi aminohappo (joten se on α-keto happo) toiseen α-keto happo (jolloin se on aminohappo). Tämä on tärkeää biosynteesiä aminohappoja, kuten monet polut, välituotteita muilta biokemiallisia reittejä muunnetaan α-keto happo luuranko, ja sitten aminoryhmä on lisätty, usein kautta transamination. Aminohapot voivat tällöin liittyä toisiinsa muodostaen proteiinin.

samanlaista prosessia käytetään proteiinien hajottamiseen. Se hydrolysoituu ensin komponenttiaminohapoiksi., Vapaa ammoniakki (NH3), joka on olemassa ammoniumionina (NH4+) veressä, on myrkyllistä eliöille. Sen vuoksi on oltava olemassa sopiva ulostamismenetelmä. Eri eläimillä on kehittynyt erilaisia taktiikoita riippuen eläinten tarpeista. Yksisoluiset eliöt yksinkertaisesti vapauttavat ammoniakin ympäristöön. Samoin luinen kala voi vapauttaa ammoniakin veteen, jossa se laimennetaan nopeasti. Yleensä Nisäkkäät muuttavat ammoniakin ureaksi ureakierron kautta.,

selvittääkseen, onko kaksi proteiinia sukua, tai toisin sanoen päättääkseen, ovatko ne homologisia vai eivät, tutkijat käyttävät sekvenssivertailumenetelmiä. Menetelmät, kuten sekvenssilähetykset ja rakennelähetykset, ovat tehokkaita työkaluja, joiden avulla tutkijat voivat tunnistaa homologioita toisiinsa liittyvien molekyylien välillä. Homologioiden löytäminen proteiinien joukosta on merkityksellisempää kuin proteiiniperheiden evolutiivisen kuvion muodostaminen. Selvittämällä, kuinka samanlaisia kaksi proteiinijaksoa ovat, hankimme tietoa niiden rakenteesta ja siten niiden toiminnasta.,

Nukleiinihappoja acidsEdit

nukleiinihapot, niin sanottu, koska niiden esiintyvyys solujen tumia, on yleinen nimi perheen biopolymeerit. Ne ovat monimutkaisia, korkea-molekyylipaino biokemiallisia makromolekyylejä, jotka voivat välittää geneettistä informaatiota kaikkien elävien solujen ja virusten., Monomeerit ovat nimeltään nukleotidit, ja jokainen koostuu kolmesta osasta: heterosykliset typpipitoiset base (joko puriini tai pyrimidiini), pentoosi sokeri ja fosfaatti ryhmä.

yleisin nukleiinihapot ovat deoksiribonukleiinihapon (DNA) ja ribonukleiinihappo (RNA). Fosfaatti ryhmä ja sokeri kunkin nukleotidin side toisiinsa muodostaen selkäranka nukleiinihappo, kun taas sekvenssi typpipitoiset emäkset tallentaa tietoja. Yleisimmät typpiemäkset ovat adeniini, sytosiini, guaniini, tymiini ja urasiili. Ja typpipitoiset emäkset kunkin lohkon nukleiinihapon muodostaa vetysidokset tietyt muut typpipitoiset emäkset täydentäviä strand nukleiinihapon (samanlainen vetoketju)., Adeniini sitoo tymiini ja urasiili, tymiini sitoo vain adeniini ja tymiini ja guaniini voi sitoa vain keskenään. Adeniini ja Tymiini & Adeniini ja Urasiili sisältää kaksi vety Joukkovelkakirjoja ,kun taas vetysidoksia muodostuu sytosiini ja guaniini ovat kolme numeroa.

Syrjään geneettisen materiaalin solun nukleiinihapot usein pelata rooli toisen sanansaattajat, sekä muodostaa pohjan molekyylin adenosiinitrifosfaatti (ATP), ensisijainen energia-operaattorin molekyyli, joka esiintyy kaikissa elävissä organismeissa., Lisäksi typpipitoiset emäkset mahdollista kaksi nukleiinihapot ovat erilaisia: adeniini, sytosiini ja guaniini esiintyä sekä RNA: n ja DNA: n, kun taas tymiini ilmenee vain DNA-ja urasiili esiintyy RNA.