Las cuatro clases principales de moléculas en bioquímica (a menudo llamadas biomoléculas) son carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. Muchas moléculas biológicas son polímeros: en esta terminología, los monómeros son macromoléculas relativamente pequeñas que se unen para crear macromoléculas grandes conocidas como polímeros. Cuando los monómeros se unen para sintetizar un polímero biológico, se someten a un proceso llamado síntesis de deshidratación. Diferentes macromoléculas pueden ensamblarse en complejos más grandes, a menudo necesarios para la actividad biológica.,
CarbohydratesEdit
Two of the main functions of carbohydrates are energy storage and providing structure., Uno de los azúcares comunes conocidos como glucosa es el carbohidrato, pero no todos los carbohidratos son azúcares. Hay más carbohidratos en la tierra que cualquier otro tipo conocido de biomolécula; se utilizan para almacenar energía e información genética, así como desempeñan un papel importante en las interacciones y comunicaciones entre células.
el tipo más simple de carbohidrato es un monosacárido, que entre otras propiedades contiene carbono, hidrógeno y oxígeno, principalmente en una proporción de 1:2:1 (fórmula generalizada CnH2nOn, donde n es al menos 3)., La glucosa (C6H12O6) es uno de los carbohidratos más importantes; otros incluyen la fructosa (C6H12O6), el azúcar comúnmente asociado con el sabor dulce de las frutas, y la desoxirribosa (C5H10O4), un componente del ADN. Un monosacárido puede cambiar entre la forma acíclica (de cadena abierta) y una forma cíclica. La forma de cadena abierta se puede convertir en un anillo de átomos de carbono puenteado por un átomo de oxígeno creado a partir del grupo carbonilo de un extremo y el grupo hidroxilo de otro. La molécula cíclica tiene un grupo hemiacetal o hemiketal, dependiendo de si la forma lineal era una Aldosa o una cetosa.,
en estas formas cíclicas, el anillo generalmente tiene 5 o 6 átomos. Estas formas se llaman furanosas y piranosas, respectivamente, por analogía con el Furano y el Pirano, los compuestos más simples con el mismo anillo carbono-oxígeno (aunque carecen de los dobles enlaces carbono-carbono de estas dos moléculas). Por ejemplo, la glucosa aldohexosa puede formar un enlace hemiacetal entre el hidroxilo en el carbono 1 y el oxígeno en el carbono 4, produciendo una molécula con un anillo de 5 miembros, llamada glucofuranosa., La misma reacción puede tener lugar entre los carbonos 1 y 5 para formar una molécula con un anillo de 6 miembros, llamada glucopiranosa. Las formas cíclicas con un anillo de 7 átomos llamado heptosis son raras.
dos monosacáridos se pueden unir por un enlace glucosídico o éter en un disacárido a través de una reacción de deshidratación durante la cual se libera una molécula de agua. La reacción inversa en la que el enlace glucosídico de un disacárido se rompe en dos monosacáridos se denomina hidrólisis., El disacárido más conocido es la sacarosa o azúcar común, que consiste en una molécula de glucosa y una molécula de fructosa unidas entre sí. Otro disacárido importante es la lactosa que se encuentra en la leche, que consiste en una molécula de glucosa y una molécula de galactosa. La lactosa puede ser hidrolizada por la lactasa, y la deficiencia de esta enzima resulta en intolerancia a la lactosa.
cuando se unen unos pocos (alrededor de tres a seis) monosacáridos, se llama oligosacárido (oligo – que significa «pocos»). Estas moléculas tienden a ser utilizadas como marcadores y señales, además de tener otros usos., Muchos monosacáridos unidos forman un polisacárido. Pueden unirse en una larga cadena lineal, o pueden ser ramificados. Dos de los polisacáridos más comunes son la celulosa y el glucógeno, ambos consistentes en monómeros de glucosa repetitivos. La celulosa es un componente estructural importante de las paredes celulares de las plantas y el glucógeno se utiliza como una forma de almacenamiento de energía en los animales.
el azúcar se puede caracterizar por tener extremos reductores o no reductores. Un extremo reductor de un carbohidrato es un átomo de carbono que puede estar en equilibrio con el aldehído de cadena abierta (Aldosa) o la forma ceto (cetosa)., Si la Unión de monómeros tiene lugar en dicho átomo de carbono, el grupo hidroxi libre de la forma de piranosa o furanosa se intercambia con una cadena lateral OH de otro azúcar, produciendo un acetal completo. Esto evita la apertura de la cadena a la forma aldehído o ceto y hace que el residuo modificado no reduzca. La lactosa contiene un extremo reductor en su fracción de glucosa, mientras que la fracción de galactosa forma un acetal completo con el grupo C4-OH de glucosa. La sacarosa no tiene un extremo reductor debido a la formación completa de acetal entre el carbono aldehído de la glucosa (C1) y el ceto carbono de la fructosa (C2).,
LipidsEdit
Estructuras de algunos lípidos. En la parte superior están el colesterol y el ácido oleico. La estructura media es un triglicérido compuesto de oleoil, estearoil y cadenas de palmitoil unidas a una columna vertebral de glicerol. En la parte inferior está el fosfolípido común, fosfatidilcolina.,
los lípidos comprenden una amplia gama de moléculas y, en cierta medida, son un colector de compuestos relativamente insolubles en agua o no polares de origen biológico, incluidas ceras, ácidos grasos, fosfolípidos derivados de ácidos grasos, esfingolípidos, glicolípidos y terpenoides (por ejemplo, retinoides y esteroides). Algunos lípidos son moléculas alifáticas lineales de cadena abierta, mientras que otros tienen estructuras de anillo. Algunos son aromáticos (con una estructura cíclica y plana) mientras que otros no lo son. Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos.,
los lípidos generalmente están hechos de una molécula de glicerol combinada con otras moléculas. En los triglicéridos, el grupo principal de lípidos a granel, hay una molécula de glicerol y tres ácidos grasos. Los ácidos grasos se consideran el monómero en ese caso, y pueden ser saturados (sin enlaces dobles en la cadena de carbono) o insaturados (uno o más enlaces dobles en la cadena de carbono).
La mayoría de los lípidos tienen algún carácter polar además de ser en gran parte no polares., En general, la mayor parte de su estructura es no polar o hidrofóbica («temerosa del agua»), lo que significa que no interactúa bien con disolventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrofílica («amante del agua») y tenderá a asociarse con disolventes polares como el agua. Esto las convierte en moléculas anfifílicas (que tienen porciones hidrofóbicas e hidrofílicas). En el caso del colesterol, el grupo polar es un mero-OH (hidroxilo o alcohol). En el caso de los fosfolípidos, los grupos polares son considerablemente más grandes y más polares, como se describe a continuación.,
los lípidos son una parte integral de nuestra dieta diaria. La mayoría de los aceites y productos lácteos que usamos para cocinar y comer como mantequilla, queso, ghee, etc., se componen de grasas. Los aceites vegetales son ricos en diversos ácidos grasos poliinsaturados (PUFA). Los alimentos que contienen lípidos se digieren dentro del cuerpo y se descomponen en ácidos grasos y glicerol, que son los productos de degradación final de las grasas y los lípidos. Los lípidos, especialmente los fosfolípidos, también se utilizan en varios productos farmacéuticos, ya sea como co-solubilizantes (p. ej., en infusiones parenterales) o como componentes portadores de fármacos (p. ej.,, en un liposoma o transfersoma).
ProteinsEdit
La estructura general de un alfa-aminoácido con el grupo amino de la izquierda y el grupo carboxilo de la derecha.
Las proteínas son moléculas muy grandes—macro-biopolímeros-hechas de monómeros llamados aminoácidos., Un aminoácido consiste en un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino, –NH2, un grupo de ácido carboxílico, –COOH (aunque estos existen como –NH3+ y –COO− bajo condiciones fisiológicas), un átomo de hidrógeno simple, y una cadena lateral comúnmente denotada como «–R». La cadena lateral » R » es diferente para cada aminoácido de los cuales hay 20 estándar. Es este grupo » R » el que hace que cada aminoácido sea diferente, y las propiedades de las cadenas laterales influyen en gran medida en la conformación tridimensional general de una proteína., Algunos aminoácidos tienen funciones por sí mismos o en una forma modificada; por ejemplo, el glutamato funciona como un neurotransmisor importante. Los aminoácidos se pueden unir a través de un enlace peptídico. En esta síntesis de deshidratación, se elimina una molécula de agua y el enlace peptídico conecta el nitrógeno del grupo amino de un aminoácido con el carbono del grupo ácido carboxílico del otro. La molécula resultante se llama dipéptido, y los tramos cortos de aminoácidos (generalmente, menos de treinta) se llaman péptidos o polipéptidos. Los estiramientos más largos merecen el título de proteínas., Por ejemplo, la importante proteína del suero sanguíneo albúmina contiene 585 residuos de aminoácidos.
aminoácidos genéricos (1) en forma neutra, (2) ya que existen fisiológicamente, y (3) Unidos como un dipéptido.
Un esquema de la hemoglobina. Las cintas rojas y azules representan la proteína globina; las estructuras verdes son los grupos heme.
Las proteínas pueden tener funciones estructurales y / o funcionales., Por ejemplo, los movimientos de las proteínas actina y miosina en última instancia son responsables de la contracción del músculo esquelético. Una propiedad que tienen muchas proteínas es que se unen específicamente a una cierta molécula o clase de moléculas-pueden ser extremadamente selectivas en lo que se unen. Los anticuerpos son un ejemplo de proteínas que se unen a un tipo específico de molécula. Los anticuerpos se componen de cadenas pesadas y ligeras. Dos cadenas pesadas estarían unidas a dos cadenas ligeras a través de enlaces disulfuro entre sus aminoácidos., Los anticuerpos son específicos a través de la variación basada en las diferencias en el dominio N-terminal.
el ensayo de inmunoabsorción enzimática (Elisa), que utiliza anticuerpos, es una de las pruebas más sensibles que utiliza la medicina moderna para detectar varias biomoléculas. Probablemente las proteínas más importantes, sin embargo, son las enzimas. Prácticamente cada reacción en una célula viva requiere una enzima para reducir la energía de activación de la reacción. Estas moléculas reconocen moléculas reactivas específicas llamadas sustratos; luego catalizan la reacción entre ellas., Al reducir la energía de activación, la enzima acelera esa reacción a una velocidad de 1011 o más; una reacción que normalmente tomaría más de 3,000 años para completarse espontáneamente podría tomar menos de un segundo con una enzima. La enzima en sí no se utiliza en el proceso y es libre de catalizar la misma reacción con un nuevo conjunto de sustratos. Usando varios modificadores, la actividad de la enzima puede ser regulada, permitiendo el control de la bioquímica de la célula como un todo.
la estructura de las proteínas se describe tradicionalmente en una jerarquía de cuatro niveles., La estructura primaria de una proteína consiste en su secuencia lineal de aminoácidos; por ejemplo, «alanina-glicina-triptófano-serina-glutamato-asparagina-glicina-lisina-…». La estructura secundaria se refiere a la morfología local (la morfología es el estudio de la estructura). Algunas combinaciones de aminoácidos tienden a enrollarse en una bobina llamada hélice α o en una hoja llamada hoja β; algunas hélices α Se pueden ver en el esquema de hemoglobina anterior. La estructura terciaria es toda la forma tridimensional de la proteína. Esta forma está determinada por la secuencia de aminoácidos., De hecho, un solo cambio puede cambiar toda la estructura. La cadena alfa de la hemoglobina contiene 146 residuos de aminoácidos; la sustitución del residuo de glutamato en la posición 6 con un residuo de valina cambia el comportamiento de la hemoglobina tanto que resulta en la enfermedad de células falciformes. Finalmente, la estructura cuaternaria se refiere a la estructura de una proteína con múltiples subunidades peptídicas, como la hemoglobina con sus cuatro subunidades. No todas las proteínas tienen más de una subunidad.,
Ejemplos de estructuras de proteínas a partir del Banco de Datos de Proteínas
los Miembros de una familia de proteínas, como los representados por las estructuras de la isomerasa de los dominios
se Ingiere proteínas son generalmente dividen en aminoácidos individuales o dipéptidos en el intestino delgado y luego se absorbe. Luego se pueden unir para formar nuevas proteínas., Los productos intermedios de la glicólisis, el ciclo del ácido cítrico y la vía del fosfato de pentosa se pueden usar para formar los veinte aminoácidos, y la mayoría de las bacterias y plantas poseen todas las enzimas necesarias para sintetizarlos. Los humanos y otros mamíferos, sin embargo, pueden sintetizar solo la mitad de ellos. No pueden sintetizar isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Debido a que deben ser ingeridos, estos son los aminoácidos esenciales., Los mamíferos poseen las enzimas para sintetizar alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina, los aminoácidos no esenciales. Si bien pueden sintetizar arginina e histidina, no pueden producirla en cantidades suficientes para animales jóvenes y en crecimiento, por lo que a menudo se consideran aminoácidos esenciales.
si el grupo amino se elimina de un aminoácido, deja un esqueleto de carbono llamado ácido α-ceto., Las enzimas llamadas transaminasas pueden transferir fácilmente el grupo amino de un aminoácido (convirtiéndolo en un ácido α-ceto) a otro ácido α-ceto (convirtiéndolo en un aminoácido). Esto es importante en la biosíntesis de aminoácidos, ya que para muchas de las vías, los intermedios de otras vías bioquímicas se convierten en el esqueleto del ácido α-ceto, y luego se agrega un grupo amino, a menudo a través de la transaminación. Los aminoácidos se pueden unir para formar una proteína.
se utiliza un proceso similar para descomponer las proteínas. Primero se hidroliza en sus aminoácidos componentes., El amoníaco libre (NH3), que existe como el ion amonio (NH4+) en la sangre, es tóxico para las formas de vida. Por lo tanto, debe existir un método adecuado para su excreción. Diferentes tácticas han evolucionado en diferentes animales, dependiendo de las necesidades de los animales. Los organismos unicelulares simplemente liberan el amoníaco en el medio ambiente. Del mismo modo, los peces óseos pueden liberar el amoníaco en el agua donde se diluye rápidamente. En general, los mamíferos convierten el amoníaco en urea, a través del ciclo de la urea.,
para determinar si dos proteínas están relacionadas, o en otras palabras, para decidir si son homólogas o no, los científicos utilizan métodos de comparación de secuencias. Los métodos como los alineamientos de secuencia y los alineamientos estructurales son herramientas poderosas que ayudan a los científicos a identificar homologías entre moléculas relacionadas. La relevancia de encontrar homologías entre proteínas va más allá de formar un patrón evolutivo de familias proteicas. Al encontrar qué tan similares son dos secuencias de proteínas, adquirimos conocimiento sobre su estructura y, por lo tanto, su función.,
Nucleicos acidsEdit
La estructura del ácido desoxirribonucleico (ADN), la imagen muestra los monómeros se ponen juntos.
Los ácidos nucleicos, llamados así por su prevalencia en los núcleos celulares, es el nombre genérico de la familia de los biopolímeros. Son macromoléculas bioquímicas complejas de alto peso molecular que pueden transmitir información genética en todas las células vivas y virus., Los monómeros se llaman nucleótidos, y cada uno consta de tres componentes: una base heterocíclica nitrogenada (ya sea una purina o una pirimidina), un azúcar pentosa y un grupo fosfato.
elementos Estructurales comunes de ácido nucleico de los mandantes. Debido a que contienen al menos un grupo fosfato, los compuestos marcados nucleósido monofosfato, nucleósido difosfato y nucleósido trifosfato son todos nucleótidos (no simplemente nucleósidos carentes de fosfato).,
Los ácidos nucleicos más comunes son el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). El grupo fosfato y el azúcar de cada nucleótido se unen entre sí para formar la columna vertebral del ácido nucleico, mientras que la secuencia de bases nitrogenadas almacena la información. Las bases nitrogenadas más comunes son la adenina, la citosina, la guanina, la timina y el uracilo. Las bases nitrogenadas de cada hebra de un ácido nucleico formarán enlaces de hidrógeno con ciertas otras bases nitrogenadas en una hebra complementaria de ácido nucleico (similar a una cremallera)., La adenina se une con la timina y el uracilo, la timina se une solo con la adenina, y la citosina y la guanina pueden unirse solo entre sí. Adenina y timina & la adenina y el uracilo contienen dos enlaces de hidrógeno, mientras que los enlaces de hidrógeno formados entre la citosina y la guanina son tres en número.
aparte del material genético de la célula, los ácidos nucleicos a menudo desempeñan un papel como segundos mensajeros, además de formar la molécula base para el trifosfato de adenosina (ATP), la molécula portadora de energía primaria que se encuentra en todos los organismos vivos., Además, las bases nitrogenadas posibles en los dos ácidos nucleicos son diferentes: la adenina, la citosina y la guanina ocurren tanto en el ARN como en el ADN, mientras que la timina ocurre solo en el ADN y el uracilo ocurre en el ARN.