Die vier Hauptklassen von Molekülen in der Biochemie (oft als Biomoleküle bezeichnet) sind Kohlenhydrate, Lipide, Proteine und Nukleinsäuren. Viele biologische Moleküle sind Polymere: In dieser Terminologie sind Monomere relativ kleine Makromoleküle, die miteinander verbunden sind, um große Makromoleküle zu bilden, die als Polymere bekannt sind. Wenn Monomere miteinander verbunden sind, um ein biologisches Polymer zu synthetisieren, durchlaufen sie einen Prozess, der als Dehydratisierungssynthese bezeichnet wird. Verschiedene Makromoleküle können sich in größeren Komplexen zusammensetzen, die häufig für die biologische Aktivität benötigt werden.,
CarbohydratesEdit
Two of the main functions of carbohydrates are energy storage and providing structure., Einer der häufigsten Zucker, die als Glukose bekannt sind, ist Kohlenhydrat, aber nicht alle Kohlenhydrate sind Zucker. Es gibt mehr Kohlenhydrate auf der Erde als jede andere bekannte Art von Biomolekül; Sie werden verwendet, um Energie und genetische Informationen zu speichern, sowie spielen eine wichtige Rolle in Zelle zu Zelle Interaktionen und Kommunikation.
Die einfachste Art von Kohlenhydraten ist ein Monosaccharid, das unter anderem Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff enthält, meist im Verhältnis 1:2:1 (generalisierte Formel CnH2nOn, wobei n mindestens 3 ist)., Glucose (C6H12O6) ist eines der wichtigsten Kohlenhydrate; Andere umfassen Fructose (C6H12O6), den Zucker, der üblicherweise mit dem süßen Geschmack von Früchten assoziiert wird, und Desoxyribose (C5H10O4), eine Komponente der DNA. Ein Monosaccharid kann zwischen einer azyklischen (offenkettigen) Form und einer zyklischen Form wechseln. Die offene Form kann in einen Ring aus Kohlenstoffatomen umgewandelt werden, der durch ein Sauerstoffatom überbrückt wird, das aus der Carbonylgruppe eines Endes und der Hydroxylgruppe eines anderen Endes erzeugt wird. Das zyklische Molekül hat eine hemiketale oder hemiketale Gruppe, abhängig davon, ob die lineare Form eine Aldose oder eine Ketose war.,
In diesen zyklischen Formen hat der Ring normalerweise 5 oder 6 Atome. Diese Formen werden Furanosen bzw. Pyranosen genannt—analog zu Furan und Pyran, den einfachsten Verbindungen mit demselben Kohlenstoff-Sauerstoff-Ring (obwohl ihnen die Kohlenstoff-Kohlenstoff-Doppelbindungen dieser beiden Moleküle fehlen). Zum Beispiel kann die Aldohexose-Glukose eine Hemiacetal-Verbindung zwischen dem Hydroxyl auf Kohlenstoff 1 und dem Sauerstoff auf Kohlenstoff 4 bilden, was ein Molekül mit einem 5-gliedrigen Ring, genannt Glucofuranose, ergibt., Die gleiche Reaktion kann zwischen den Kohlenstoffen 1 und 5 stattfinden, um ein Molekül mit einem 6-gliedrigen Ring namens Glucopyranose zu bilden. Zyklische Formen mit einem 7-Atom-Ring namens Heptosen sind selten.
Zwei Monosaccharide können durch eine glykosidische oder ätherische Bindung zu einem Disaccharid durch eine Dehydrationsreaktion, bei der ein Wassermolekül freigesetzt wird, miteinander verbunden werden. Die umgekehrte Reaktion, bei der die glykosidische Bindung eines Disaccharids in zwei Monosaccharide zerlegt wird, wird als Hydrolyse bezeichnet., Das bekannteste Disaccharid ist Saccharose oder gewöhnlicher Zucker, der aus einem Glukosemolekül und einem miteinander verbundenen Fruktosemolekül besteht. Ein weiteres wichtiges Disaccharid ist Laktose in der Milch, bestehend aus einem Glukosemolekül und einem Galaktosemolekül. Laktose kann durch Laktase hydrolysiert werden, und ein Mangel an diesem Enzym führt zu einer Laktoseintoleranz.
Wenn einige (etwa drei bis sechs) Monosaccharide verbunden sind, wird es als Oligosaccharid (Oligo – was „wenige“bedeutet) bezeichnet. Diese Moleküle neigen dazu, als Marker und Signale verwendet werden, sowie einige andere Verwendungen., Viele miteinander verbundene Monosaccharide bilden ein Polysaccharid. Sie können in einer langen linearen Kette miteinander verbunden oder verzweigt sein. Zwei der häufigsten Polysaccharide sind Cellulose und Glykogen, die beide aus sich wiederholenden Glukosemonomeren bestehen. Cellulose ist ein wichtiger struktureller Bestandteil der Zellwände der Pflanze und Glykogen wird als eine Form der Energiespeicherung bei Tieren verwendet.
Zucker kann durch reduzierende oder nicht reduzierende Enden gekennzeichnet sein. Ein reduzierendes Ende eines Kohlenhydrats ist ein Kohlenstoffatom, das im Gleichgewicht mit dem offenkettigen Aldehyd (Aldose) oder der Ketoform (Ketose) sein kann., Wenn die Verbindung von Monomeren an einem solchen Kohlenstoffatom stattfindet, wird die freie Hydroxygruppe der Pyranose-oder Furanoseform mit einer OH-Seitenkette eines anderen Zuckers ausgetauscht, was ein volles Acetal ergibt. Dies verhindert das Öffnen der Kette zur Aldehyd – oder Ketoform und macht den modifizierten Rückstand nicht reduzierend. Laktose enthält ein reduzierendes Ende an seiner Glukosegefühl, während die Galactose-Sättigung ein volles Acetal mit der C4-OH-Gruppe von Glukose bildet. Saccharose hat aufgrund der vollständigen Acetalbildung zwischen dem Aldehydkohlenstoff von Glucose (C1) und dem Ketokohlenstoff von Fructose (C2) kein reduzierendes Ende.,
LipidsEdit
Strukturen einiger gängiger Lipide. An der Spitze sind Cholesterin und Ölsäure. Die mittlere Struktur ist ein Triglycerid, das aus Oleoylketten, Stearoylketten und Palmitoylketten besteht, die an einem Glycerinrückgrat befestigt sind. Am Boden befindet sich das übliche Phospholipid Phosphatidylcholin.,
Lipide umfassen eine Vielzahl von Molekülen und sind in gewissem Maße ein Sammelbecken für relativ wasserunlösliche oder unpolare Verbindungen biologischen Ursprungs, einschließlich Wachse, Fettsäuren, Phospholipide aus Fettsäure, Sphingolipide, Glycolipide und Terpenoide (z. B. Retinoide und Steroide). Einige Lipide sind lineare, offenkettige aliphatische Moleküle, während andere Ringstrukturen haben. Einige sind aromatisch (mit einer zyklischen und planaren Struktur), andere nicht. Einige sind flexibel, während andere starr sind.,
Lipide werden üblicherweise aus einem Molekül Glycerin in Kombination mit anderen Molekülen hergestellt. In Triglyceriden, der Hauptgruppe der Bulk-Lipide, gibt es ein Molekül Glycerin und drei Fettsäuren. Fettsäuren werden in diesem Fall als Monomer betrachtet und können gesättigt (keine Doppelbindungen in der Kohlenstoffkette) oder ungesättigt (eine oder mehrere Doppelbindungen in der Kohlenstoffkette) sein.
Die meisten Lipide haben einen polaren Charakter und sind nicht nur weitgehend unpolar., Im Allgemeinen ist der Großteil ihrer Struktur unpolar oder hydrophob („wasserfeindlich“), was bedeutet, dass sie nicht gut mit polaren Lösungsmitteln wie Wasser interagiert. Ein anderer Teil ihrer Struktur ist polar oder hydrophil („wasserliebend“) und neigt dazu, sich mit polaren Lösungsmitteln wie Wasser zu assoziieren. Dies macht sie zu amphiphilen Molekülen (mit sowohl hydrophoben als auch hydrophilen Anteilen). Im Falle von Cholesterin ist die polare Gruppe ein bloßes OH (Hydroxyl oder Alkohol). Bei Phospholipiden sind die polaren Gruppen wesentlich größer und polarer, wie nachfolgend beschrieben.,
Lipide sind ein integraler Bestandteil unserer täglichen Ernährung. Die meisten Öle und Milchprodukte, die wir zum Kochen und Essen verwenden, wie Butter, Käse, Ghee usw., bestehen aus Fetten. Pflanzenöle sind reich an verschiedenen mehrfach ungesättigten Fettsäuren (PUFA). Lipidhaltige Lebensmittel werden im Körper verdaut und in Fettsäuren und Glycerin zerlegt, die die endgültigen Abbauprodukte von Fetten und Lipiden sind. Lipide, insbesondere Phospholipide, werden auch in verschiedenen pharmazeutischen Produkten verwendet, entweder als Co-Solubilisatoren (z. B. in parenteralen Infusionen) oder als Arzneimittelträgerkomponenten (z.,, in einem Liposom oder Transfersom).
Proteinedit
Die allgemeine Struktur einer α-Aminosäure mit der Aminogruppe links und der Carboxylgruppe rechts.
Proteine sind sehr große Moleküle-Makrobiopolymere-aus Monomeren, Aminosäuren genannt., Eine Aminosäure besteht aus einem Alpha –Kohlenstoffatom, das an eine Aminogruppe gebunden ist, –NH2, eine Carbonsäuregruppe, –COOH (obwohl diese unter physiologischen Bedingungen als –NH3+ und− COO–existieren), ein einfaches Wasserstoffatom und eine Seitenkette, die üblicherweise als „- R“bezeichnet wird. Die Seitenkette “ R “ ist für jede Aminosäure unterschiedlich, von der es 20 Standard gibt. Es ist diese“ R “ -Gruppe, die jede Aminosäure unterschiedlich machte, und die Eigenschaften der Seitenketten beeinflussen die gesamte dreidimensionale Konformation eines Proteins stark., Einige Aminosäuren haben Funktionen selbst oder in modifizierter Form; Zum Beispiel funktioniert Glutamat als wichtiger Neurotransmitter. Aminosäuren können über eine Peptidbindung verbunden werden. Bei dieser Dehydratisierungssynthese wird ein Wassermolekül entfernt und die Peptidbindung verbindet den Stickstoff der Aminogruppe einer Aminosäure mit dem Kohlenstoff der Carbonsäuregruppe der anderen. Das resultierende Molekül wird Dipeptid genannt, und kurze Strecken von Aminosäuren (normalerweise weniger als dreißig) werden Peptide oder Polypeptide genannt. Längere Strecken verdienen den Titel., Als Beispiel enthält das wichtige Blutserumproteinalbumin 585 Aminosäurereste.
Generische Aminosäuren (1) in neutraler Form, (2) physiologisch vorhanden und (3) als Dipeptid miteinander verbunden.
Ein Schaltplan von Hämoglobin. Die roten und blauen Bänder repräsentieren das Protein Globin; die grünen Strukturen sind die Häm-Gruppen.
Proteine können strukturelle und/oder funktionelle Rollen., Zum Beispiel sind Bewegungen der Proteine Aktin und Myosin letztendlich für die Kontraktion der Skelettmuskulatur verantwortlich. Eine Eigenschaft, die viele Proteine haben, ist, dass sie spezifisch an ein bestimmtes Molekül oder eine bestimmte Klasse von Molekülen binden—sie können extrem selektiv in dem sein, was sie binden. Antikörper sind ein Beispiel für Proteine, die an einen bestimmten Molekültyp binden. Antikörper bestehen aus schweren und leichten Ketten. Zwei schwere Ketten würden durch Disulfidverbindungen zwischen ihren Aminosäuren mit zwei leichten Ketten verbunden., Antikörper sind spezifisch durch Variation basierend auf Unterschieden in der N-terminalen Domäne.
Der Enzym-Linked Immunosorbent Assay (ELISA), der Antikörper verwendet, ist einer der empfindlichsten Tests, die die moderne Medizin zum Nachweis verschiedener Biomoleküle verwendet. Die wahrscheinlich wichtigsten Proteine sind jedoch die Enzyme. Praktisch jede Reaktion in einer lebenden Zelle erfordert ein Enzym, um die Aktivierungsenergie der Reaktion zu senken. Diese Moleküle erkennen spezifische Reaktantenmoleküle, sogenannte Substrate; Sie katalysieren dann die Reaktion zwischen ihnen., Durch die Senkung der Aktivierungsenergie beschleunigt das Enzym diese Reaktion um eine Rate von 1011 oder mehr; Eine Reaktion, die normalerweise über 3,000 Jahre dauern würde, um spontan abzuschließen, könnte weniger als eine Sekunde mit einem Enzym dauern. Das Enzym selbst wird dabei nicht aufgebraucht und kann die gleiche Reaktion mit einem neuen Satz von Substraten katalysieren. Mithilfe verschiedener Modifikatoren kann die Aktivität des Enzyms reguliert werden, wodurch die Biochemie der gesamten Zelle kontrolliert werden kann.
Die Struktur von Proteinen wird traditionell in einer Hierarchie von vier Ebenen beschrieben., Die primäre Struktur eines Proteins besteht aus seiner linearen Sequenz von Aminosäuren; zum Beispiel “ Alanin-Glycin-Tryptophan-Serin-Glutamat-Asparagin-Glycin-Lysin -…“. Die Sekundärstruktur befasst sich mit der lokalen Morphologie (Morphologie ist das Studium der Struktur). Einige Kombinationen von Aminosäuren neigen dazu, sich in einer Spule, die als α-Helix bezeichnet wird, oder in einem Blatt, das als β-Blatt bezeichnet wird, zusammenzurollen; Einige α-Helix sind im obigen Hämoglobin-Schema zu sehen. Tertiärstruktur ist die gesamte dreidimensionale Form des Proteins. Diese Form wird durch die Aminosäuresequenz bestimmt., Tatsächlich kann eine einzelne Änderung die gesamte Struktur verändern. Die Alpha-Kette von Hämoglobin enthält 146 Aminosäurereste; Die Substitution des Glutamatrückstands an Position 6 durch einen Valinrückstand verändert das Verhalten von Hämoglobin so stark, dass es zu Sichelzellerkrankungen führt. Schließlich beschäftigt sich die quartäre Struktur mit der Struktur eines Proteins mit mehreren Peptiduntereinheiten, wie Hämoglobin mit seinen vier Untereinheiten. Nicht alle Proteine haben mehr als eine Untereinheit.,
Beispiele für Proteinstrukturen aus der Proteindatenbank
Mitglieder einer Proteinfamilie, dargestellt durch die Strukturen der Isomerase-Domänen
proteine werden normalerweise im Dünndarm in einzelne Aminosäuren oder Dipeptide zerlegt und dann absorbiert. Sie können dann zu neuen Proteinen verbunden werden., Zwischenprodukte der Glykolyse, des Zitronensäurekreislaufs und des Pentosephosphatwegs können verwendet werden, um alle zwanzig Aminosäuren zu bilden, und die meisten Bakterien und Pflanzen besitzen alle notwendigen Enzyme, um sie zu synthetisieren. Menschen und andere Säugetiere können jedoch nur die Hälfte von ihnen synthetisieren. Sie können Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin nicht synthetisieren. Da sie eingenommen werden müssen, sind dies die essentiellen Aminosäuren., Säugetiere besitzen die Enzyme zur Synthese von Alanin, Asparagin, Aspartat, Cystein, Glutamat, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin und Tyrosin, den nicht essentiellen Aminosäuren. Während sie Arginin und Histidin synthetisieren können, können sie es nicht in ausreichender Menge für junge, wachsende Tiere produzieren, und so werden diese oft als essentielle Aminosäuren angesehen.
Wenn die Aminogruppe aus einer Aminosäure entfernt wird, hinterlässt sie ein Kohlenstoffskelett, das α-Ketosäure genannt wird., Enzyme, Transaminasen genannt, können die Aminogruppe leicht von einer Aminosäure (was sie zu einer α-Ketosäure macht) auf eine andere α-Ketosäure übertragen (was sie zu einer Aminosäure macht). Dies ist wichtig für die Biosynthese von Aminosäuren, da für viele der Pfade Zwischenprodukte aus anderen biochemischen Pfaden in das α-Ketosäure-Skelett umgewandelt werden und dann eine Aminogruppe hinzugefügt wird, oft über Transaminierung. Die Aminosäuren können dann miteinander verknüpft werden, um ein Protein zu bilden.
Ein ähnliches Verfahren wird zum Abbau von Proteinen verwendet. Es wird zuerst zu seiner Komponente Aminosäuren hydrolysiert., Freies Ammoniak (NH3), das als Ammoniumion (NH4+) im Blut vorhanden ist, ist giftig für Lebensformen. Eine geeignete Methode zur Ausscheidung muss daher vorhanden sein. Je nach den Bedürfnissen der Tiere haben sich unterschiedliche Taktiken bei verschiedenen Tieren entwickelt. Einzellige Organismen setzen das Ammoniak einfach in die Umwelt frei. Ebenso können Knochenfische das Ammoniak in das Wasser abgeben, wo es schnell verdünnt wird. Im Allgemeinen wandeln Säugetiere das Ammoniak über den Harnstoffkreislauf in Harnstoff um.,
Um festzustellen, ob zwei Proteine verwandt sind, oder um zu entscheiden, ob sie homolog sind oder nicht, verwenden Wissenschaftler Sequenzvergleichsmethoden. Methoden wie Sequenzausrichtungen und Strukturausrichtungen sind leistungsstarke Werkzeuge, mit denen Wissenschaftler Homologien zwischen verwandten Molekülen identifizieren können. Die Relevanz des Findens von Homologien unter Proteinen geht über die Bildung eines evolutionären Musters von Proteinfamilien hinaus. Indem wir herausfinden, wie ähnlich zwei Proteinsequenzen sind, erwerben wir Wissen über ihre Struktur und damit ihre Funktion.,
Nukleinsäuredit
Die Struktur der Desoxyribonukleinsäure (DNA), das Bild zeigt die Monomere, die zusammengesetzt werden.
Nukleinsäuren, die aufgrund ihrer Prävalenz in Zellkernen so genannt werden, sind der Gattungsname der Familie der Biopolymere. Sie sind komplexe, hochmolekulare biochemische Makromoleküle, die genetische Informationen in allen lebenden Zellen und Viren vermitteln können., Die Monomere werden Nukleotide genannt und bestehen jeweils aus drei Komponenten: einer stickstoffhaltigen heterocyclischen Base (entweder Purin oder Pyrimidin), einem Pentosezucker und einer Phosphatgruppe.
Strukturelemente gängiger Nukleinsäurebestandteile. Da sie mindestens eine Phosphatgruppe enthalten, sind die Verbindungen Nukleosidmonophosphat, Nukleosiddiphosphat und Nukleosidtriphosphat alle Nukleotide (nicht einfach Phosphat-fehlende Nukleoside).,
Die häufigsten Nukleinsäuren sind Desoxyribonukleinsäure (DNA) und Ribonukleinsäure (RNA). Die Phosphatgruppe und der Zucker jedes Nukleotids verbinden sich miteinander, um das Rückgrat der Nukleinsäure zu bilden, während die Sequenz der stickstoffhaltigen Basen die Information speichert. Die häufigsten stickstoffhaltigen Basen sind Adenin, Cytosin, Guanin, Thymin und uracil. Die stickstoffhaltigen Basen jedes Strangs einer Nukleinsäure bilden Wasserstoffbindungen mit bestimmten anderen stickstoffhaltigen Basen in einem komplementären Nukleinsäurestrang (ähnlich einem Reißverschluss)., Adenin bindet an Thymin und Uracil, Thymin bindet nur an Adenin und Cytosin und Guanin können nur aneinander binden. Adenin und Thymin & Adenin und Uracil enthalten zwei Wasserstoffbrücken ,während Wasserstoffbrücken, die zwischen Cytosin und Guanin gebildet werden, drei sind.
Neben dem genetischen Material der Zelle spielen Nukleinsäuren oft eine Rolle als zweite Botenstoffe und bilden das Basismolekül für Adenosintriphosphat (ATP), das primäre Energieträgermolekül in allen lebenden Organismen., Auch die stickstoffhaltigen Basen, die in den beiden Nukleinsäuren möglich sind, sind unterschiedlich: Adenin, Cytosin und Guanin kommen sowohl in RNA als auch in DNA vor, während Thymin nur in DNA und Uracil in RNA vorkommt.